Математика 5 клас мерзляк 2018: ГДЗ Математика 5 класс Мерзляк, Полонский, Якир на Решалка

Шугай М., Багаев Д.В., Звягин И.В., Вруманс Р.М., Кроуфорд Дж. К., Долтон Г., Комеч Е.А., Сычева А.Л., Конева А.Е., Егоров Е.С. и др. VDJdb: тщательно подобранная база данных последовательностей рецепторов Т-клеток с известной антигенной специфичностью.Nucleic Acids Res. 2017; 46: D419–27.

Артикул PubMed Central Google ученый

Британова О.В., Шугай М., Мерзляк Е.М., Староверов Д.Б., Путинцева Е.В., Турчанинова М.А. , Мамедов И.З., Погорелый М.В., Болотин Д.А., Израэльсон М. и др. Динамика индивидуальных репертуаров Т-клеток: от пуповинной крови до долгожителей. J Immunol. 2016; 196: 5005–13.

Артикул PubMed CAS Google ученый

Greiff V, Miho E, Menzel U, Reddy ST. Биоинформатический и статистический анализ репертуаров адаптивного иммунитета. Trends Immunol. 2015; 36: 738–49.

Артикул PubMed CAS Google ученый

Хизер Дж. М., Исмаил М., Оукс Т., Чейн Б. Высокопроизводительное секвенирование репертуара рецепторов Т-клеток: подводные камни и возможности. Краткий биоинформ. 2018; 19 (4): 554-65.

Эмерсон Р.О., ДеВитт В.С., Виньяли М., Гравли Дж., Ху Дж. К., Осборн Э.Дж., Десмаре С., Клингер М., Карлсон С.С. и др. Иммуносеквенирование идентифицирует сигнатуры истории воздействия цитомегаловируса и HLA-опосредованные эффекты на репертуар Т-клеток. Нат Жене. 2017; 49: 659–65.

Артикул PubMed CAS Google ученый

Фахам М., Карлтон В., Мурхед М. , Чжэн Дж., Клингер М., Пепин Ф., Эсбери Т., Виньяли М., Эмерсон Р.О., Робинс Х.С. и др. Обнаружение бета-мотивов Т-клеточного рецептора, специфичных для HLA-B27-положительного анкилозирующего спондилита, путем глубокого анализа репертуарной последовательности. Arthritis Rheumatol. 2017; 69: 774–84.

Артикул PubMed CAS Google ученый

Mayer A, Balasubramanian V, Mora T, Walczak AM. Как устроена хорошо адаптированная иммунная система. Proc Natl Acad Sci U S. A. 2015; 112: 5950–5.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Дженкинс М.К., Мун Дж. Дж. Роль частоты и набора наивных предшественников Т-клеток в определении величины иммунного ответа. J Immunol. 2012; 188: 4135–40.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Blattman JN, Antia R, Sourdive DJ, Wang X, Kaech SM, Murali-Krishna K, Altman JD, Ahmed R. Оценка частоты предшественников наивных антиген-специфичных CD8 Т-клеток. J Exp Med. 2002; 195: 657–64.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Аланио К., Леметр Ф, Ло Х. К., Хасан М., Альберт М.Л. Подсчет человеческих антиген-специфичных наивных CD8 + Т-клеток выявляет частоты консервативных предшественников. Кровь.2010; 115: 3718–25.

Артикул PubMed CAS Google ученый

Мора Т., Вальчак А. Количественная оценка разнообразия рецепторов лимфоцитов.Электронные распечатки ArXiv. 2016; 1604: 00487.

Google ученый

Неллер М.А., Ладелл К., Макларен Дж. Э., Мэтьюз К. К., Гостик Е., Пентье Дж. М., Долтон Г., Шауэнбург А. Дж., Конинг Д., Фонтейн Коста А. И. и др. Наивные предшественники CD8 + Т-клеток демонстрируют структурированный репертуар TCR и сложную динамику отбора, управляемую антигенами. Immunol Cell Biol. 2015; 93: 625–33.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Marcou Q, Mora T, Walczak AM. Высокопроизводительный анализ иммунного репертуара с IGoR. Nat Commun. 2018; 9: 561.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Погорелый М.В., Минервина А.А., Чудаков Д.М., Мамедов И.З., Лебедев Ю.Б., Мора Т., Вальчак А.М. Метод идентификации связанных с состоянием последовательностей рецепторов общедоступных антигенов. Элиф. 2018; 7: e33050.

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

Вентури V, цена DA, Дуэк, округ Колумбия, Давенпорт, МП. Молекулярная основа общественных Т-клеточных ответов? Nat Rev Immunol. 2008; 8: 231–8.

Артикул PubMed CAS Google ученый

Багаев Д.В., Звягин И.В., Путинцева Е.В., Израэльсон М., Британова О.В., Чудаков Д.М., Шугай М. VDJviz: универсальный браузер для данных иммуногеномики. BMC Genomics. 2016; 17: 453.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Шугай М, Болотин Д.А., Путинцева Е.В., Погорелый М.В., Мамедов И.З., Чудаков Д.М. Огромное совпадение индивидуальных бета-репертуаров TCR. Фронт Иммунол. 2013; 4: 466.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Болотин Д.А., Пославский С., Митрофанов И., Шугай М., Мамедов И.З., Путинцева Е.В., Чудаков Д.М. MiXCR: программное обеспечение для комплексного адаптивного профилирования иммунитета. Нат методы. 2015; 12: 380–1.

Артикул PubMed CAS Google ученый

Lefranc MP, Giudicelli V, Ginestoux C, Jabado-Michaloud J, Folch G, Bellahcene F, Wu Y, Gemrot E, Brochet X, Lane J, et al. IMGT, международная информационная система ImMunoGeneTics. Nucleic Acids Res. 2009; 37: D1006–12.

Артикул PubMed CAS Google ученый

Fleri W, Paul S, Dhanda SK, Mahajan S, Xu X, Peters B., Sette A. База данных иммунных эпитопов и ресурс для анализа в области обнаружения эпитопов и разработки синтетической вакцины.Фронт Иммунол. 2017; 8: 278.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Хакл Х., Чароентонг П., Финотелло Ф., Траяноски З. Инструменты компьютерной геномики для анализа взаимодействий опухолевых и иммунных клеток. Nat Rev Genet. 2016; 17: 441–58.

Артикул PubMed CAS Google ученый

Кидера А, Кониши Й, Ока М, Оои Т., Щерага HA. Статистический анализ физических свойств 20 встречающихся в природе аминокислот. J. Protein Chem. 1985; 4: 23–55.

Артикул CAS Google ученый

Attaf M, Huseby E, Sewell AK. Рецепторы Alphabeta T-клеток как предикторы здоровья и болезни. Cell Mol Immunol. 2015; 12: 391–9.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Ekeruche-Makinde J, Miles JJ, van den Berg HA, Skowera A, Cole DK, Dolton G, Schauenburg AJ, Tan MP, Pentier JM, Llewellyn-Lacey S, et al. Длина пептида определяет результат взаимодействия TCR / пептид-MHCI. Кровь. 2013; 121: 1112–23.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Yates AJ. Теории и количественная оценка селекции тимуса. Фронт Иммунол. 2014; 5: 13.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Balfour HH Jr, Sifakis F, Sliman JA, Knight JA, Schmeling DO, Thomas W. Повозрастная распространенность инфекции вирусом Эпштейна-Барра среди лиц в возрасте 6-19 лет в Соединенных Штатах и ​​факторы, влияющие на нее получение.J Infect Dis. 2013; 208: 1286–93.

Артикул PubMed Google ученый

Гардерет Л., Дульфи Н., Дуэ К., Шалюмо Н., Шеффер В., Зильбер М. Т., Лим А., Эвен Дж., Муни Н. , Гелин С. и др. Репертуар Т-клеток алфавита пуповинной крови: характеристики поликлонального и наивного, но полностью сформированного репертуара. Кровь. 1998. 91: 340–6.

PubMed CAS Google ученый

Погорелый М.В., Эльханати Ю., Марку К., Сычева А.Л., Комеч Е.А., Назаров В.И., Британова О.В., Чудаков Д.М., Мамедов И.З., Лебедев Ю.Б. и др. Сохраняющиеся клонотипы плода влияют на структуру и перекрытие репертуаров рецепторов Т-клеток взрослого человека. PLoS Comput Biol. 2017; 13: e1005572.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Неделек Ю., Санс Дж., Бахарян Дж., Шпех З.А., Пачис А., Дюмен А., Гренье Дж. К., Фрейман А., Самс А. Дж., Хеберт С. и др. Генетическое происхождение и естественный отбор определяют популяционные различия в иммунных ответах на патогены. Cell. 2016; 167: 657–69. e621

Статья PubMed CAS Google ученый

Quach H, Rotival M, Pothlichet J, Loh YE, Dannemann M, Zidane N, Laval G, Patin E, Harmant C, Lopez M, et al. Генетическая адаптация и примесь неандертальцев сформировали иммунную систему человеческих популяций. Cell. 2016; 167: 643–56. e617

Статья PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Хараламбиева И.Х., Овсянникова И.Г., Кеннеди РБ, Ларраби Б.Р., Шейн Панкрац В., Польша GA. Расовые и половые различия в цитокиновых иммунных ответах на противооспенную вакцину у здоровых людей. Hum Immunol. 2013; 74: 1263–6.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Тан А.Т., Лоджи Э., Бони С., Чиа А., Геринг А.Дж., Састри К.С., Го В., Физикаро П., Андреоне П., Брандер С. и др. Этническая принадлежность хозяина и генотип вируса формируют репертуар Т-клеток, специфичных для вируса гепатита В.J Virol. 2008; 82: 10986–97.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Коул Д.К., Юань Ф., Ризкаллах П.Дж., Майлз Дж.Дж., Гостик Е, Прайс Д.А., Гао Г.Ф., Якобсен Б.К., Сьюэлл А.К. Распознавание ракового эпитопа иммунодоминантным человеческим Т-клеточным рецептором, управляемое зародышевой линией. J Biol Chem. 2009. 284: 27281–9.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Хоуи Б., Шервуд А.М., Беркебиль А.Д., Берка Дж., Эмерсон Р.О., Уильямсон Д.В., Кирш И., Виньяли М., Ридер М.Дж., Карлсон С.С. и др.Высокопроизводительное соединение альфа- и бета-последовательностей Т-клеточного рецептора. Sci Transl Med. 2015; 7: 301ра131.

Артикул PubMed CAS Google ученый

Стронен Э., Тобес М., Келдерман С., ван Бюрен М. М., Ян В., ван Рой Н., Дония М., Бошен М.Л., Лунд-Йохансен Ф., Олвеус Дж. И др. Нацеливание на раковые неоантигены с помощью репертуара рецепторов Т-клеток донорского происхождения. Наука. 2016; 352: 1337–41.

Артикул PubMed CAS Google ученый

Dash P, Fiore-Gartland AJ, Hertz T, Wang GC, Sharma S, Souquette A, Crawford JC, Clemens EB, Nguyen THO, Kedzierska K и др. Поддающиеся количественной оценке прогностические характеристики определяют репертуар эпитоп-специфических рецепторов Т-клеток. Природа. 2017; 547: 89–93.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Гланвилл Дж., Хуанг Х., Нау А., Хаттон О., Вагар Л. Е., Рубельт Ф., Джи Х, Хан А., Крамс С. М., Петтус С. и др. Определение групп специфичности в репертуаре рецепторов Т-клеток.Природа. 2017; 547: 94–8.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Россджон Дж., Гра С., Майлз Дж. Дж., Тернер С. Дж., Годфри Д. И., Маккласки Дж. Распознавание антигенпрезентирующих молекул Т-клеточным рецептором антигена. Анну Рев Иммунол. 2015; 33: 169–200.

Артикул PubMed CAS Google ученый

Six A, Mariotti-Ferrandiz ME, Chaara W, Magadan S, Pham HP, Lefranc MP, Mora T, Thomas-Vaslin V, Walczak AM, Boudinot P.Прошлое, настоящее и будущее биологии иммунного репертуара — расцвет репертуарного анализа следующего поколения. Фронт Иммунол. 2013; 4: 413.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Degauque N, Brouard S, Soulillou JP. Перекрестная реактивность репертуара TCR: современные концепции, проблемы и значение для аллотрансплантации. Фронт Иммунол. 2016; 7: 89.

Артикул PubMed PubMed Central CAS Google ученый

Сьюэлл АК. Почему Т-клетки должны обладать перекрестной реактивностью? Nat Rev Immunol. 2012; 12: 669–77.

Артикул PubMed CAS Google ученый

1.Справочник по светотехнике / Под ред. Ю.Б. Айзенберг. Издание 3-е переработанное, М .: Знак, 2006.972 с. 2. Шуберт Ф. Светодиоды / Перевод под ред. А.Е. Юновича. 3-е издание, М .: Физматлит, 2008.496 с. 3. Фабрикант В.А. Физика, оптика, квантовая электроника: Избранные статьи. М .: Издание МЭИ, 2000. С. 96Ц111. 4. Бугров Физические основы оптимизации нитридных полупроводниковых гетероструктур для использования в высокоэффективных светодиодных устройствах // Дисс. Д. Санкт-Петербург: Физико-технический институт им. А.Ф. Иоффе, 2013. 5. Шлоттер П., Шмидт Р., Шнайдер Дж. Люминесцентное преобразование синих светодиодов // Прикл. Phys. А. 1997, Вол. 64, № 4, с. 417Ц418. 6. Hide F., Kozodoy P., DenBaars S.P., Heeger A.J. Белый свет от гибридных светодиодов InGaN / сопряженный полимер // Прикл. Phys. Lett. 1997, т. 70, № 20, с. 2664–2666. 7. Накамура С., Фасол Г. Синий лазерный диод. Излучатели света и лазеры на основе GaN. Берлин: Springer-Verlag, 1997–343 с.8. Шлоттер П., Баур Дж., Хилшер К., Кунцер М., Обло Х., Шмидт Р., Шнайдер Дж. Изготовление и определение характеристик светодиодов с двойной гетероструктурой GaN / InGaN / AlGaN и их применение в светодиодах с преобразованием люминесценции // Мат. Sci. Англ. Б. 1999, Т. 59, № 1. С. 390Ц394. 9. Сощин Н. П., Большухин В. А., Личманова В. Н. Совершенствование технологии производства многожильных фотофосфоров для эффективных светодиодов // Нанотехника. 2013, №2, с. 3Ц11. 10. Двиведи Дж., Кумар П., Кумар А. , Сингх В.Н., Сингх Б. П., Дхаван С. К., Гупта Б. К. Коммерческий подход к производству объемных люминофоров и нанофоров, преобразованных в высокоэффективные белые светодиоды // RSC Advances. 2014, Т. 4. (98), с. 54936–54947. 11. Харанат Д., Чандер Х., Шарма П., Сингх С. Повышенная люминесценция нанофосфора Y3Al5O12: Ce3 + для белых светодиодов // Прил. Phys. Lett. 2006, Т. 89, № 173118. 12. McKittrick J., Shea-Rohwer L.E. Обзор: Материалы понижающего преобразования для твердотельного освещения // J. Amer. Керамический Soc.2014. Т. 97 (5), с. 1327–1352. 13. Подденежный Е.Н., Добродей А.О., Бойко А.А., Здравков А.В., Гришкова Е.И., Химич Н.Н. Формирование наноструктурированных частиц иттрий-алюминиевого граната, активированного церием, методом горения // Физика стекла. Chem. 2011, Т. 37 (5), с. 520Ц523. 14. Наик С.Р., Шрипати Т., Салкер А.В. Получение, характеристика и фотолюминесцентные исследования совместно легированных Cr и Nd соединений Ce: YAG // Journal of Luminescence. 2015, Т. 161, с. 335Ц342. 15. Цзя Д. Нанофосфоры для светодиодов белого света // Chem.Англ. Comm. 2007, Т. 194 (12), с. 1666–1687. 16. Пак К.В., Лим С.Г., Дересса Г., Ким Дж.С., Кан Т.В., Чой Х.Л., Ю Ю.М., Ким Ю.С., Рю Дж.Г., Ли С.Х., Ким Т.Х. Высокая мощность и температура люминесценции объемных и измельченных монокристаллических люминофоров Y3Al5O12: Ce3 + методом плавающих зон // Журнал люминесценции. 2015, Т. 168. С. 334Ц338. 17. Давыдова О.В., Павленок А.В., Добродей А.О., Подденегный Е.Н., Дробышевская Н.Е., Алексеенко А.А., Бойко А.А. Особенности синтеза ультрадисперсных порошков иттрий-алюминиевого граната, активированного ионами церия, методом горения // Вестник ГСТУ им.О. Сухой. 2016, т. 1 (2), с. 45Ц52. 18. Давыдова О.В., Павленок А.В., Добродей А.О., Подденегный Е.Н., Дробышевская Н.Е., Бойко А.А., Кравченко А.И., Савкова Т.Н. Получение и спектрально-флуоресцентные характеристики композиционных материалов на основе YAG: Ce для светодиодных преобразователей // Вестник ГСТУ П.О. Сухой. 2016, т. 1 (3), с. 24Ц31. 19. Им В.Б., Бринкли С., Ху Дж., Михайловский А., ДенБаарс С.П., Сешадри Р. Sr2.975-xBaxCe0.025AlO4F: высокоэффективный оксифторидный люминофор с зеленым излучением для твердотельного белого освещения // Chem.Материалы. 2010, Т. 22. С. 2842Ц2849. 20. Nyman M., Shea-Rohwer L.E., Martin J.E., Provencio P. Nano-YAG: механизмы роста Ce и эпоксидная инкапсуляция // Chem. Материалы. 2009. Vol. 21. С. 1536Ц1542. 21. Брискина Ч. М., Румянцев С.И., Рыжков М.В., Сощин Н.П., Спасский Д.А. Поиск оптимальных составов гранатовых люминофоров с Ce3 + для белых светодиодов // Светотехника. 2012, №5, с. 37Ц39. 22. Сощин Н. П., Гальчина Н. А., Коган Л. М., Широков С. С., Юнович А. Е. Светодиоды «теплого» белого свечения на основе p-n-гетероструктур типа InGaN / AlGaN / GaN, покрытых люминофором иттрий-гадолиниевых гранатов // Физика и технология полупроводников.2009, т. 43 (5), с. 700Ц704. 23. Чан Х.С., Вон Й.-Х., Чон Д.Ю. Улучшение электролюминесцентных свойств синего светодиода с покрытием из высоколюминесцентных люминофоров желтого цвета // Прил. Phys. Б. 2009, Т. 95, №4, с. 715Ц720. 24. Кичанов С.Е., Фролова Е.В., Шевченко Г.П., Козленко Д.П., Белушкин А.В., Лукин Е.В., Малашкевич Г.Е., Рахманов С.К., Глазков В.П., Савенко Б.Н. Исследование структурных особенностей кристаллического люминофора Y3Al5O12: Ce3 + / Lu2O3 при его формировании коллоидно-химическим методом // Физика твердого тела, 2013, т.55, №4, с. 745Ц751. 25. Кавано Ю., Ким С.В., Исигаки Т., Уэмацу К., Тода К., Такаба Х., Сато М. Конструкция участка разработки новых оранжево-красных эмиссионных оксидных люминофоров, активированных Ce3 +, // Опт. Мат. Экспресс. 2014, Т. 4. № 9. С. 1770Ц1774. 26. Дун Х., Чжан Дж., Чжан Л., Чжан Х., Хао Ц., Ло Ю. Желтый — излучающий Sr9Sc (PO4) 7: Eu2 +, Mn2 + люминофор с передачей энергии для потенциального применения в белых светоизлучающих диодах // Europ. J. Inorg. Chem. 2014, № 5. С. 870Ц874. 27. Ян К., Гу Г., Zhao X., Liang X., Xiang W. Ростовые и люминесцентные свойства монокристалла Y3Al5O12: Ce3 + при легировании Gd3 + для W-светодиодов // Мат. Lett. 2016, Т. 170, с. 58Ц61. 28. Chen J., Deng Z., Liu Z., Lin Y., Lan H., Chen D., Fei B., Wang C., Wang F., Hu Q., Cao Y. Оптическое улучшение за счет легирования ионами Gd 3+ керамики Ce: YAG для внутренних белых светодиодов // Optics Express. 2015, Т. 23 (7), стр. A292ЦA298. 29. Ши Х., Чжу К., Хуан Дж., Чен Дж., Чен Д., Ван В., Цао Ю., Юань Х.Люминесцентные свойства люминофоров YAG: Ce, Gd, синтезированных в условиях вакуума, и их характеристики белых светодиодов // Optical Materials Express. 2014, Т. 4 (4), с. 649Ц655. 30. Zhu H., Lin CC, Luo W., Shu S., Liu Z., Liu Y., Kong J., Ma E., Cao Y., Liu RS, Chen X. Высокоэффективные нередкоземельные красный излучающий люминофор для теплых белых светодиодов // Nature Comm. 2014, Т. 5, АН. 4312.31. Zhang C, Heeger A.J. Гибридные светодиоды из нитрида галлия и сопряженного полимера: характеристики и срок службы // J.Appl. Phys. 1998, Т. 84, № 3, с. 1579Ц1582. 32. Andersson M.R., Yu G., Heeger A.J. Фотолюминесценция и электролюминесценция пленок из растворимых полимеров PPV // Синт. Металлы. 1997, т. 85, с. 1275Ц1276. 33. Huyal I.O., Koldemir U., Ozel T., Demir H.V., Tuncel D. О происхождении высококачественного белого света от гибридного органического / неорганического светоизлучающего диода с использованием полифлуорена, функционализированного азидом // J. Mat. Chem. 2008, Т. 18, № 30, с. 3568Ц-3574. 34. Хуял И.О., Озель Т., Колдемир У., Низамоглу С., Тунчел Д., Демир Х.В. Белый излучающий полифлуорен, функционализированный азидом, гибридизованный на светоизлучающем диоде ближнего УФ-диапазона для высокого индекса цветопередачи // Optics Express. 2008, Т. 16, № 2, с. 1115Ц1124. 35. Chen K.J., Lai Y.C., Lin B.C., Lin C.C., Chiu S.H., Tu Z.Y., Meng H.F. Эффективные гибридные белые светодиоды на органо-неорганических материалах при различных CCT от 3000 K до 9000 K // Optics Express. 2015, Т. 23, № 7, с. A204ЦA210. 36. Ермаков О.Н., Каплунов М.Г., Ефимов О.Н., Якущенко И.К., Белов М.Ю., Будыка М.Ф. Гибридные органические – неорганические светодиоды // Микроел. Англ. 2003, т. 69, № 2, с. 208Ц212. 37. Zhang L., Li B., Lei B., Hong Z., Li W. Производное трифениламина как эффективный органический светопреобразующий материал для белых светодиодов // Journal of Luminescence. 2008, Т. 128, с. 67Ц73. 38. Kim H.J., Jin J.Y., Lee Y.S., Lee S.H., Hong C.H. Светодиод с эффективным преобразованием люминесценции для излучения белого света, изготовленный с использованием промышленного светодиода InGaN и производного 1,8-нафталимида // Chem.Phys. Lett. 2006, Т. 431, № 4, с. 341Ц345. 39. Jin J.Y., Kim Y.M., Lee S.H., Lee Y.S. Синтез акрилового сополимера с подвесками флуоресцентного красителя и его характеристика в качестве материала для преобразования люминесценции при изготовлении светодиода с люминесцентным преобразованием // Синт. Металлы. 2009, Т. 159, № 17, с. 1804–1808. 40. Карузо Ф., Моска М., Макалузо Р., Фелтин Э., Кали С. Генерация белого светодиодного света путем понижения частоты с использованием красителя на основе перилена // Электрон. Lett. 2012, Т. 48, №22, с. 1417–1419. 41. Моска М., Карузо Ф., Замбито Л., Семинара Б., Макалузо Р., Кали К., Фелтин Э. Теплый белый светодиодный свет путем преобразования с понижением частоты смешанного желтого и красного люмогена // Proc. ШПИОН. 2013, Т. 8767, стр. 87670L. 42. Моска М., Карузо Ф., Замбито Л., Макалусо Р., Кали К., Фелтин Э. Гибридные светодиоды открывают путь к новым применениям в освещении // Photonics Spectra. 2013, Т. 47, № 4, с. 60Ц64. 43. Карузо Ф., Моска М., Ринелла С., Макалусо Р., Кали К., Сайано Ф., Фелтин Э. Устойчивость к понижению частоты покрытий из ПММА в гибридных белых светоизлучающих диодах // J.Электрон. Мат. 2016, Т. 45, № 1. С. 682Ц687. 44. Финдли Н.Дж., Брукбауэр Дж., Иниго А.Р., Брейг Б., Арумугам С., Уоллис Д.Дж., Скабара П.Дж. Органический понижающий преобразователь для белого? Излучение света гибридными светодиодами // Advanced Mat. 2014, Т. 26, № 43, с. 7290Ц7294. 45. Yue Z., Cheung Y.F., Choi H.W., Zhao Z., Tang B.Z., Wong K.S. Гибридный GaN / Органические излучатели белого света с агрегацией индуцированной эмиссии органической молекулы // Оптика. Мат. Exp. 2013, Т. 3, № 11, с. 1906–1911. 46. ​​Ким С.W., Yoo H.S., Kwon B.H., Kang D.S., Suh M., Jeon D.Y. Гибридные планарные белые светодиоды на основе пленки с органическим преобразованием длины волны // J. Soc. Сообщить. Дисплей. 2010, Т. 18, № 12, с. 1104Ц1110. 47. Ди Мартино Д., Беверина Л., Сасси М., Бровелли С., Тубино Р., Мейнарди Ф. Прямое изготовление стабильных белых светодиодов путем встраивания неорганических УФ-светодиодов в полимеризованный полимеризованный полиметилметакрилат, допированный органическими красителями // Научный журнал. . Rep.2014, Vol. 4, № 4400, с. 1Ц5. 48. Луридиана А., Претта Г., Chiriu D., Carbonaro C.M., Corpino R., Secci F., Ricci, P.C. Простая стратегия создания новых гибридных устройств с органическими белыми светодиодами: дизайн, особенности и разработка // RSC Advances. 2016, Т. 6, № 26, с. 22111Ц-22120. 49. Xiang H.F., Yu S.C., Che C.M., Lai P.T. Эффективное белое и красное излучение гибридных светодиодов GaN / трис- (8-гидроксихинолато) алюминий / платина (II) мезотетракис (пентафторфенил) порфирин // Прикл. Phys. Lett. 2003, т. 83, № 3, с. 1518Ц1520. 50. Пак Дж. Х., Ким Дж.Ю., Чин Б.Д., Ким И.С., Ким Дж.К., Пак О. Белая эмиссия тройных нанокомпозитов полимер / квантовые точки при неполной передаче энергии // Нанотехнологии. 2004, т. 15, № 9, с. 1217Ц1220. 51. Bowers M.J., McBride J.R., Rosenthal S.J. Излучение белого света нанокристаллами селенида кадмия магических размеров // J. Amer. Chem. Soc. 2005, Т. 127, №44, с. 15378Ц15379. 52. Jang E.P., Song W.S., Lee K.H., Yang H. Приготовление устойчивой к фотодеградации пластины из квантовых точек — полимерного композита для использования в производстве высокостабильного белого светодиода // Нанотехнологии.2013, Т. 24, No. 4, 045607. 53. Wang M.S., Guo S.P., Li Y., Cai L.Z., Zou J.P., Xu G., Guo G.C. Металлоорганический каркас, излучающий белый свет, с перестраиваемой фотолюминесценцией от желтого к белому путем изменения возбуждающего света // J. Amer. Chem. Soc. 2009, Т. 131, № 38, с. 13572–13573. 54. He J., Zeller M., Hunter A.D., Xu Z. Излучение белого света и генерация второй гармоники от вторичного группового участия (SGP) в координационной сети // J. Amer. Chem. Soc. 2012, Т. 134, вып.3. С. 1553Ц1559. 55. Sava D.F., Rohwer L.E., Rodriguez M.A., Nenoff T.M. Собственное широкополосное излучение белого света настроенным гофрированным металлоорганическим каркасом // J. Amer. Chem. Soc. 2012, Т. 134, № 9, с. 3983Ц3986. 56. Sun C.Y., Wang X.L., Zhang X., Qin C., Li P., Su Z.M., Li J. Эффективное и настраиваемое излучение металлоорганических каркасов белым светом за счет инкапсуляции иридиевого комплекса // Nature Comm. 2013, 4, AN2717.

Обнаружение дефицита питательных веществ в еловых лесах с помощью мультиспектральных спутниковых изображений

Основные моменты

•

Карта классификации дефицита питательных веществ была создана с использованием изображений Sentinel 2.

•

Оценка площади с поправкой на погрешность показала, что 20% AOI имели дефицит питательных веществ.

•

Используя Landsat 5, 7 и 8, был проведен спектральный временной ряд.

•

Дефицит питательных веществ можно обнаружить уже в 10-летнем возрасте.

•

Были созданы пороги отражения недостаточности питательных веществ для зеленого, красного и SWIR-спектров.

Реферат

Недостаток питательных веществ в древостоях отрицательно сказывается на производстве древесины.Хотя существует множество исследований, посвященных изучению дефицита питательных веществ в лесах с использованием дистанционного зондирования, исследования обычно сосредоточены на определении концентраций питательных веществ / пигментов с помощью гиперспектральных изображений. Результаты исследований с использованием этого метода оценки неопределенны на уровне полога. В этом исследовании предлагается использовать бесплатные мультиспектральные изображения для выявления дефицита питательных веществ в коммерческих лесных плантациях. Классификационная карта бедных питательными веществами, здоровых и третьего класса, других , для государственных еловых лесов в Республике Ирландия была построена с использованием мультиспектральных изображений Sentinel 2 из Spring и модели случайного леса.Представляющими интерес лесными массивами (AOI) были плантации ели ситкинской или европейской ели старше 12 лет. Результаты показали, что общая точность составила 89%, а соответствующий индекс соответствия Каппа — 79%. Беспристрастная оценка площади была жизненно важна для точной оценки масштабов дефицита питательных веществ, в результате чего был сделан вывод о том, что 23% AOI имели дефицит питательных веществ. Раннее обнаружение дефицита питательных веществ имеет решающее значение для смягчения негативного воздействия на продуктивность, поэтому был проведен анализ временных рядов спектральной реакции здоровых классов и классов с дефицитом питательных веществ с использованием архива Landsat 5, 7 и 8 Google Earth Engine.Контроль участков с известным дефицитом питательных веществ, выявленный с помощью анализа листвы, использовался для сравнения с данными тренировок с дефицитом питательных веществ и здоровьем. Спектральный отклик показал уменьшение во времени для всех данных анализа листвы и обучения с использованием зеленого (520–600 нм), красного (630–690 нм) и SWIR-спектра (1550–1700 нм) весной. Эта тенденция к снижению обусловлена ​​ростом листвы, причем разница в спектральной реакции между бедными питательными веществами и здоровыми насаждениями объясняется наличием хлороза в насаждениях, страдающих от дефицита питательных веществ.Спектральные пороги с использованием цифровых чисел для насаждений с дефицитом питательных веществ были определены для рабочей оптимальной возрастной когорты от 10 до 12 лет, которая будет использоваться для раннего обнаружения.

Ключевые слова

Здоровье леса

Питательный стресс

Еловые леса

Хлороз

Мультиспектральный

Рекомендуемые статьи Цитирующие статьи (0)

© 2019 Elsevier B.V.

Рекомендуемые статьи

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.

---

Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

• В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
• Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались.Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, используйте кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
• Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
• Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
• Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie.Вы должны отключить приложение при входе в систему или уточнить у системного администратора.

---

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.

---

Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файле cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

Стратегии исследования оборота белков с помощью флуоресцентных белковых репортеров в эукариотических организмах

[1]	Мишин А.С., Белоусов В.В., Солнцев К.М. и др.(2015) Новое использование флуоресцентных белков. Curr Opin Chem Biol 27: 1-9. DOI: 10.1016 / j.cbpa.2015.05.002
[2]	Щербакова Д.М., Балобан М., Верхуша В.В. (2015) Флуоресцентные белки ближнего инфракрасного диапазона, созданные из бактериальных фитохромов. Curr Opin Chem Biol 27: 52-63. DOI: 10.1016 / j.cbpa.2015.06.005
[3]	Родригес Е.А., Кэмпбелл Р.Э., Лин Дж. Й. и др. (2017) Растущий и светящийся набор флуоресцентных и фотоактивных белков. Trends Biochem Sci 42: 111-129. DOI: 10.1016 / j.tibs.2016.09.010
[4]	Хэмптон Р. Я., Конинг А., Райт Р. и др.(1996) Исследование in vivo локализации и деградации мембранного белка с помощью зеленого флуоресцентного белка. Proc Natl Acad Sci 93: 828-833. DOI: 10.1073 / pnas.93.2.828
[5]	Терских А, Фрадков А, Ермакова Г. и др. (2000) «Флуоресцентный таймер»: белок, меняющий цвет со временем. Наука 290: 1585-1588.DOI: 10.1126 / science.290.5496.1585
[6]	Субач Ф.В., Субач О.М., Гундоров И.С. и др. (2009) Мономерные флуоресцентные таймеры, меняющие цвет с синего на красный, сообщают о перемещении клеток. Nat Chem Biol 5: 118-126. DOI: 10.1038 / nchembio.138
[7]	Хмелинский А., Келлер П. Дж., Бартосик А. и др.(2012) Тандемные флуоресцентные белковые таймеры для анализа динамики белков in vivo. Nat Biotechnol 30: 708-714. DOI: 10.1038 / NBT.2281
[8]	Чжан Л., Гурская Н.Г., Мерзляк Е.М. и др. (2007) Метод мониторинга деградации белка на уровне отдельных клеток в реальном времени. Biotechniques 42: 446-450.DOI: 10.2144 / 000112453
[9]	Такси С., Хитт Р., Парк С.Х. и др. (2003) Использование модульных субстратов демонстрирует механистическое разнообразие и выявляет различия в требованиях к шаперонам для ERAD. J Biol Chem 278: 35903-35913. DOI: 10.1074 / jbc.M301080200
[10]	Balleza E, Kim JM, Cluzel P (2018) Систематическая характеристика времени созревания флуоресцентных белков в живых клетках. Нат Методы 15: 47-51. DOI: 10.1038 / nmeth.4509
[11]	Maeder CI, Hink MA, Kinkhabwala A, et al. (2007) Пространственная регуляция активности киназы Fus3 MAP посредством механизма реакции-диффузии в передаче сигналов феромона дрожжей. Nat Cell Biol 9: 1319-1326. DOI: 10.1038 / ncb1652
[12]	Субач О.М., Крэнфилл П.Дж., Дэвидсон М.В. и др.(2011) Усиленный мономерный синий флуоресцентный белок с высокой химической стабильностью хромофора. PLoS One 6: e28674. DOI: 10.1371 / journal.pone.0028674
[13]	Langan RA, Boyken SE, Ng AH, et al. (2019) De novo разработка биоактивных белковых переключателей. Природа 572: 205-210. DOI: 10.1038 / s41586-019-1432-8
[14]	Субач О.М., Гундоров И.С., Йошимура М. и др.(2008) Превращение красного флуоресцентного белка в ярко-синий зонд. Chem Biol 15: 1116-1124. DOI: 10.1016 / j.chembiol.2008.08.006
[15]	Вэй Дж., Гиббс Дж. С., Хикман HD и др. (2015) Повсеместная аутофрагментация флуоресцентных белков создает большое количество дефектных рибосомных продуктов (DRiP) для иммунного надзора. J Biol Chem 290: 16431-16439. DOI: 10.1074 / jbc.M115.658062
[16]	Goedhart J, Von Stetten D, Noirclerc-Savoye M, et al. (2012) Управляемая структурой эволюция голубых флуоресцентных белков в сторону квантового выхода 93%. Нац Коммуна 3: 751. doi: 10.1038 / ncomms1738
[17]	Нг АХ, Нгуен Т.Х., Гомес-Скьявон М. и др.(2019) Модульное и настраиваемое управление биологической обратной связью с использованием белкового переключателя de novo. Nature 572: 265-269. DOI: 10.1038 / s41586-019-1425-7
[18]	Heim R, Tsien RY (1996) Разработка зеленого флуоресцентного белка для повышения яркости, увеличения длины волны и резонансной передачи энергии флуоресценции. Curr Biol 6: 178-182.DOI: 10.1016 / S0960-9822 (02) 00450-5
[19]	Риццо М.А., Спрингер Г. Х., Гранада Б. и др. (2004) Улучшенный вариант голубого флуоресцентного белка, полезный для FRET. Nat Biotechnol 22: 445-449. DOI: 10.1038 / nbt945
[20]	Cubitt AB, Woollenweber LA, Heim R (1998) Понимание структурно-функциональных взаимосвязей в зеленом флуоресцентном белке Aequorea victoria. Методы Cell Biol 58: 19-30. DOI: 10.1016 / S0091-679X (08) 61946-9
[21]	Паттерсон Дж., Дэй Р.Н., Поршень Д. (2001) Флуоресцентные белковые спектры. J Cell Sci 114: 837-838.
[22]	Куксон Н.А., Мазер У.Х., Данино Т. и др.(2011) Очередь для ферментативного процессинга: коррелированная передача сигналов через сопряженную деградацию. Mol Syst Biol 7: 561. DOI: 10.1038 / msb.2011.94
[23]	Jungbluth M, Renicke C, Taxis C (2010) Целевое истощение белка в Saccharomyces cerevisiae путем активации двунаправленного дегрона. BMC Syst Biol 4: 176.DOI: 10.1186 / 1752-0509-4-176
[24]	Такси С., Стир Дж., Спадаччини Р. и др. (2009) Эффективное истощение белка посредством генетически контролируемого снятия защиты с спящего N-дегрона. Mol Syst Biol 5: 267. DOI: 10.1038 / msb.2009.25
[25]	Hasenjäger S, Trauth J, Hepp S и др.(2019) Оптогенетическое снижение уровня белка с помощью сверхчувствительного переключателя. ACS Synth Biol 8: 1026-1036. DOI: 10.1021 / acssynbio.8b00471
[26]	Cormack BP, Valdivia RH, Falkow S (1996) оптимизированные для FACS мутанты зеленого флуоресцентного белка (GFP). Ген 173: 33-38. DOI: 10.1016 / 0378-1119 (95) 00685-0
[27]	Пепперкок Р., Сквайр А., Гелей С. и др.(1999) Одновременное обнаружение нескольких зеленых флуоресцентных белков в живых клетках с помощью микроскопии визуализации времени жизни флуоресценции. Curr Biol 9: 269-272. DOI: 10.1016 / S0960-9822 (99) 80117-1
[28]	Зеефельдт Б., Каспер Р., Зайдель Т. и др. (2008) Флуоресцентные белки для приложений флуоресценции одиночных молекул. J Biophotonics 1: 74-82. DOI: 10.1002 / jbio.200710024
[29]	Саркисян К.С., Горященко А.С., Лидский П.В. и др. (2015) Зеленый флуоресцентный белок с анионным хромофором на основе триптофана и большим временем жизни флуоресценции. Biophys J 109: 380-389. DOI: 10.1016 / j.bpj.2015.06.018
[30]	Холтер М., Тона А., Бхадрираджу К. и др.(2007) Автоматизированная визуализация живых клеток деградации зеленого флуоресцентного белка в отдельных фибробластах. Cytom Часть A: J Int Soc Anal Cytol 71: 827-834. DOI: 10.1002 / cyto.a.20461
[31]	Yen HCS, Xu Q, Chou DM, et al. (2008) Глобальное профилирование стабильности белков в клетках млекопитающих. Наука 322: 918-923.DOI: 10.1126 / science.1160489
[32]	Yen HCS, Elledge SJ (2008) Идентификация субстратов убиквитинлигазы SCF с помощью глобального профилирования стабильности белка. Наука 322: 923-929. DOI: 10.1126 / science.1160462
[33]	Райхард Е.Л., Кирико Г.Г., Дьюи В.Дж. и др.(2016) Убиквитинирование субстрата контролирует способность протеасомы к разворачиванию. J Biol Chem 291: 18547-18561. DOI: 10.1074 / jbc.M116.720151
[34]	Lin HC, Yeh CW, Chen YF и др. (2018) Направленное на С-конец элиминацию белка убиквитинлигазами CRL2. Mol Cell 70: 602-613. DOI: 10.1016 / j.molcel.2018.04.006
[35]	Хмелинский А, Мерер М, Хо CT и др. (2016) Неполная протеасомная деградация зеленых флуоресцентных белков в контексте таймеров тандемных флуоресцентных белков. Mol Biol Cell 27: 360-370. DOI: 10.1091 / mbc.e15-07-0525
[36]	Krentz NAJ, van Hoof D, Li Z, et al.(2017) Фосфорилирование NEUROG3 связывает эндокринную дифференцировку с клеточным циклом предшественников поджелудочной железы. Dev Cell 41: 129-142. DOI: 10.1016 / j.devcel.2017.02.006
[37]	Ссылка CD, Fonte V, Hiester B и др. (2006) Превращение зеленого флуоресцентного белка в токсичный, склонный к агрегации белок путем добавления на С-конце короткого пептида. J Biol Chem 281: 1808-1816. DOI: 10.1074 / jbc.M505581200
[38]	Папагианнакис А., де Йонге Дж. Дж., Чжан З. и др. (2017) Количественная характеристика индуцируемого ауксином дегрона: руководство по динамическому истощению белка в отдельных клетках дрожжей. Sci Rep 7: 1-13. DOI: 10.1038 / s41598-017-04791-6
[39]	Ушеренко С. , Стиббе Х, Муско М. и др.(2014) Фоточувствительные варианты дегрона для настройки стабильности белка с помощью света. BMC Syst Biol 8: 128. DOI: 10.1186 / s12918-014-0128-9
[40]	Цянь С.Б., Отт Д.Е., Шуберт У. и др. (2002) Слитые белки с COOH-концевым убиквитином стабильны и поддерживают двойную функциональность in vivo. J Biol Chem 277: 38818-38826.DOI: 10.1074 / jbc.M205547200
[41]	Ли Х, Чжао Х, Фанг И и др. (1998) Создание дестабилизированного зеленого флуоресцентного белка в качестве репортера транскрипции. J Biol Chem 273: 34970-34975. DOI: 10.1074 / jbc.273.52.34970
[42]	Iconomou M, Saunders DN (2016) Систематические подходы к идентификации субстратов лигазы E3. Biochem J 473: 4083-4101. DOI: 10.1042 / BCJ20160719
[43]	Shaner NC, Lin MZ, McKeown MR, et al. (2008) Повышение фотостабильности ярких мономерных оранжевых и красных флуоресцентных белков. Нат Методы 5: 545-551. DOI: 10.1038 / nmeth.1209
[44]	Захариас Д.А., Скрипка Д.Д., Ньютон А.С. и др.(2002) Разделение модифицированных липидами мономерных GFP на мембранные микродомены живых клеток. Наука 296: 913-916. DOI: 10.1126 / science.1068539
[45]	Шимомура О., Джонсон Ф. Х., Сайга Ю. (1962) Извлечение, очистка и свойства экворина, биолюминесцентного белка из светящегося гидромедузана, Aequorea. J. Cell Comp Physiol 59: 223-239. DOI: 10.1002 / jcp.10305
[46]	Нива Х., Иноуе С., Хирано Т. и др. (1996) Химическая природа излучателя зеленого флуоресцентного белка Aequorea. Proc Natl Acad Sci 93: 13617-13622. DOI: 10.1073 / pnas.93.24.13617
[47]	Прашер Д. К., Экенроде В.К., Уорд В.В. и др.(1992) Первичная структура зеленого флуоресцентного белка Aequorea victoria. Ген 111: 229-233. DOI: 10.1016 / 0378-1119 (92) -H
[48]	Паттерсон Г.Х., Кнобель С.М., Шариф В.Д. и др. (1997) Использование зеленого флуоресцентного белка и его мутантов в количественной флуоресцентной микроскопии. Biophys J 73: 2782-2790.DOI: 10.1016 / S0006-3495 (97) 78307-3
[49]	Иидзука Р., Ямагиши-Ширасаки М., Фунацу Т. (2011) Кинетическое исследование созревания хромофора de novo флуоресцентных белков. Анал Биохим 414: 173-178. DOI: 10.1016 / j.ab.2011.03.036
[50]	Yoo TH, Link AJ, Tirrell DA (2007) Эволюция фторированного зеленого флуоресцентного белка. Proc Natl Acad Sci 104: 13887-13890. DOI: 10.1073 / pnas.0701 4
[51]	Педелак Дж. Д., Кабантус С., Тран Т. и др. (2006) Разработка и характеристика зеленого флуоресцентного белка superfolder. Nat Biotechnol 24: 79-88. DOI: 10.1038 / nbt1172
[52]	Дурье Л., Кирмайер Д., Шнайдт Т. и др.(2018) Механизм и динамика образования бикоидных градиентов, выявленные анализом времени жизни белков. Mol Syst Biol 14: e8355. DOI: 10.15252 / msb.20188355
[53]	Ковальский Л., Брагошевский П., Хмелинский А. и др. (2018) Детерминанты цитозольного оборота белков митохондриального межмембранного пространства. BMC Biol 16:66.DOI: 10.1186 / s12915-018-0536-1
[54]	Дедерер В., Хмелинский А., Хун А.Г. и др. (2019) Сотрудничество митохондриальных и ER факторов в контроле качества белков, заякоренных в хвосте. Элиф 8: e45506. DOI: 10.7554 / eLife.45506
[55]	Альбер А. Б., Паке Э.Р., Бисерни М. и др.(2018) Мониторинг белкового оборота отдельных живых клеток выявляет межклеточную изменчивость и зависимость скорости деградации от клеточного цикла. Mol Cell 71: 1079-1091. DOI: 10.1016 / j.molcel.2018.07.023
[56]	Чжан Х., Линстер Э., Ганнон Л. и др. (2019) Тандемные флуоресцентные белковые таймеры для неинвазивного измерения относительного времени жизни белка в растениях. Физиология растений 180: 718-731. DOI: 10.1104 / стр.19.00051
[57]	Фернандес-Родригес Дж, Фойгт CA (2016) Посттрансляционный контроль генетических цепей с использованием протеаз потивируса. Nucleic Acids Res 44: 6493-6502. DOI: 10.1093 / nar / gkw537
[58]	Yu H, Singh Gautam AKS, Wilmington SR, et al.(2016) Предпочтения консервативных последовательностей способствуют распознаванию субстрата протеасомой. J Biol Chem 291: 14526-14539. DOI: 10.1074 / jbc.M116.727578
[59]	Дона Э., Барри Дж. Д., Валентин Г. и др. (2013) Направленная миграция тканей через самогенерируемый градиент хемокинов. Nature 503: 285-289.DOI: 10.1038 / природа12635
[60]	Хмелинский А., Блащак Э., Пантазопулу М. и др. (2014) Контроль качества белка на внутренней ядерной мембране. Природа 516: 410-413. DOI: 10.1038 / природа14096
[61]	Кац И., Хмелинский А., Кщонсак М. и др.(2018) Картирование сигналов и путей деградации в N-терминальном эукариотическом состоянии. Mol Cell 70: 488-501. DOI: 10.1016 / j.molcel.2018.03.033
[62]	Кастельс-Баллестер Дж., Заторска Э., Мурер М. и др. (2018) Мониторинг динамики белка в мутантах протеин-о-маннозилтрансферазы in vivo с помощью тандемных флуоресцентных белковых таймеров. Молекулы 23: 2622. doi: 10.3390 / Molecules23102622
[63]	Heim R, Cubitt AB, Tsien RY (1995) Улучшенная зеленая флуоресценция. Природа 373: 663-664. DOI: 10.1038 / 373663b0
[64]	Бенанти Дж. А., Чунг С. К., Брэди М. С. и др.(2007) Протеомный скрининг выявляет мишени SCFGrr1, которые регулируют гликолитико-глюконеогенный переключатель. Nat Cell Biol 9: 1184-1191. DOI: 10.1038 / ncb1639
[65]	Костантини Л.М., Балобан М., Маркуардт М.Л. и др. (2015) Палитра флуоресцентных белков, оптимизированная для различных клеточных сред. Нац Коммуна 6: 7670.DOI: 10.1038 / ncomms8670
[66]	Kremers GJ, Goedhart J, van den Heuvel DJ, et al. (2007) Улучшены зеленые и синие флуоресцентные белки для экспрессии в клетках бактерий и млекопитающих. Биохимия 46: 3775-3783. DOI: 10.1021 / bi0622874
[67]	Секар К., Джентиле А.М., Бостик Дж. В. и др.(2016) Нацеленная, индуцибельная деградация белка на основе N-конца в Escherichia coli. PLoS One 11: e0149746. DOI: 10.1371 / journal.pone.0149746
[68]	Shaner NC, Lambert GG, Chammas A, et al. (2013) Яркий мономерный зеленый флуоресцентный белок, полученный из Branchiostoma lanceolatum. Нат Методы 10: 407-409.DOI: 10.1038 / nmeth.2413
[69]	Молина Р.С., Тран TM, Кэмпбелл Р.Э. и др. (2017) Гомологи зеленого флуоресцентного белка с синим смещением ярче, чем усиленный зеленый флуоресцентный белок при двухфотонном возбуждении. J Phys Chem Lett 8: 2548-2554. DOI: 10.1021 / acs.jpclett.7b00960
[70]	Грисбек О., Бэрд Г.С., Кэмпбелл Р.Э. и др.(2001) Снижение экологической чувствительности механизма и приложений желтого флуоресцентного белка. J Biol Chem 276: 29188-29194. DOI: 10.1074 / jbc.M102815200
[71]	Wiens MD, Hoffmann F, Chen Y, et al. (2018) Повышение фотостабильности флуоресцентных белков с помощью фотообесцвечивания с помощью роботов. Интегр Биол 10: 419-428.DOI: 10.1039 / C8IB00063H
[72]	Cranfill PJ, Sell BR, Baird MA и др. (2016) Количественная оценка флуоресцентных белков. Nat Методы 13: 557-562. DOI: 10.1038 / nmeth.3891
[73]	Мияваки А., Грисбек О., Хайм Р. и др.(1999) Динамические и количественные измерения Ca 2+ с использованием улучшенных камелеонов. Proc Natl Acad Sci 96: 2135-2140. DOI: 10.1073 / pnas.96.5.2135
[74]	Ормо М., Кубитт А.Б., Каллио К. и др. (1996) Кристаллическая структура зеленого флуоресцентного белка aequorea victoria. Наука 273: 1392-1395. DOI: 10.1126 / science.273.5280.1392
[75]	Рекас А., Алаттия Дж. Р., Нагаи Т. и др. (2002) Кристаллическая структура венеры, желтый флуоресцентный белок с улучшенным созреванием и пониженной чувствительностью к окружающей среде. J Biol Chem 277: 50573-50578. DOI: 10.1074 / jbc.M209524200
[76]	Чжао В., Пфердехирт Л., Сегатори Л. (2018) Количественно предсказуемый контроль уровней клеточного белка посредством протеасомной деградации. ACS Synth Biol 7: 540-552. DOI: 10.1021 / acssynbio.7b00325
[77]	Иден Э., Гева-Заторский Н., Исаева И. и др. (2011) Динамика периода полужизни протеома в живых клетках человека. Наука 331: 764-768. DOI: 10.1126 / science.1199784
[78]	Нагаи Т., Ибата К., Парк Э.С. и др.(2002) Вариант желтого флуоресцентного белка с быстрым и эффективным созреванием для клеточно-биологических применений. Nat Biotechnol 20: 87-90. DOI: 10.1038 / nbt0102-87
[79]	Чассин Х., Мюллер М., Тиггес М. и др. (2019) Модульная библиотека degron для синтетических цепей в клетках млекопитающих. Нац Коммуна 10: 2013.DOI: 10.1038 / s41467-019-09974-5
[80]	Shaner NC, Campbell RE, Steinbach PA et al. (2004) Улучшенные мономерные красные, оранжевые и желтые флуоресцентные белки, полученные из Discosoma sp. красный флуоресцентный белок. Nat Biotechnol 22: 1567-1572. DOI: 10.1038 / nbt1037
[81]	Мерзляк Е.М., Годхарт Дж., Щербо Д. и др.(2007) Яркий мономерный красный флуоресцентный белок с увеличенным временем жизни флуоресценции. Nat Methods 4: 555-557. DOI: 10.1038 / nmeth2062
[82]	Ренике С., Шустер Д., Ушеренко С. и др. (2013) Оптогенетический инструмент на основе домена LOV2 для контроля деградации белка и клеточной функции. Chem Biol 20: 619-626.DOI: 10.1016 / j.chembiol.2013.03.005
[83]	Strack RL, Strongin DE, Bhattacharyya D, et al. (2008) Нецитотоксический вариант DsRed для мечения целых клеток. Nat Methods 5: 955-957. DOI: 10.1038 / nmeth.1264
[84]	Биндельс Д.С., Хаарбош Л., ван Верен Л. и др.(2017) mScarlet: яркий мономерный красный флуоресцентный белок для визуализации клеток. Nat Методы 14: 53-56. DOI: 10.1038 / nmeth.4074
[85]	Кэмпбелл Р. Э., Тур О, Палмер А. Э. и др. (2002) Мономерный красный флуоресцентный белок. Proc Natl Acad Sci 99: 7877-7882. DOI: 10.1073 / pnas.082243699
[86]	Щербо Д., Мерфи С.С., Ермакова Г.В. и др.(2009) Флуоресцентные метки дальнего красного цвета для визуализации белков в живых тканях. Biochem J 418: 567-574. DOI: 10.1042 / BJ20081949
[87]	Щербо Д., Мерзляк Е.М., Чепурных Т.В. и др. (2007) Яркий дальний красный флуоресцентный белок для визуализации всего тела. Nat Methods 4: 741-746. DOI: 10.1038 / nmeth2083
[88]	Филонов Г.С., Пяткевич К.Д., Тинг Л-М и др.(2011) Яркий и стабильный флуоресцентный белок ближнего инфракрасного диапазона для визуализации in vivo. Nat Biotechnol 29: 757-761. DOI: 10.1038 / nbt.1918
[89]	Немет И., Ропелевски П., Иманиши Ю. (2015) Применение фототрансформируемых флуоресцентных белков для отслеживания динамики клеточных компонентов. Photochem Photobiol Sci 14: 1787-1806.DOI: 10.1039 / C5PP00174A
[90]	Вилчез Д., Саез И., Диллин А. (2014) Роль механизмов клиренса белка при старении организма и возрастных заболеваниях. Nat Commun 5: 5659. doi: 10.1038 / ncomms6659
[91]	Хершко А., Цехановер А. (1998) Система убиквитина. Анну Рев Биохим 67: 425-479. DOI: 10.1146 / annurev.biochem.67.1.425
[92]	Pickart CM (2004) Назад в будущее с убиквитином. Ячейка 116: 181-190. DOI: 10.1016 / S0092-8674 (03) 01074-2
[93]	Ardley HC, Robinson PA (2005) Убиквитин-лигазы E3. Essays Biochem 41: 15-30. DOI: 10.1042 / EB0410015
[94]	Мецгер М.Б., Пруна Дж. Н., Клевит Р. Э. и др. (2014) Лигазы E3 RING-типа: основные манипуляторы E2-убиквитин-конъюгированных ферментов и убиквитинирования. Biochim Biophys Acta-Mol Cell Res 1843: 47-60. DOI: 10.1016 / j.bbamcr.2013.05.026
[95]	Thrower JS, Hoffman L, Rechsteiner M, et al.(2000) Распознавание протеолитического сигнала полиубиквитина. EMBO J 19: 94-102. DOI: 10.1093 / emboj / 19.1.94
[96]	Яу Р., Рапе М. (2016) Возрастающая сложность кода убиквитина. Nat Cell Biol 18: 579-586. DOI: 10.1038 / ncb3358
[97]	Kwon YT, Ciechanover A (2017) Код убиквитина в системе убиквитин-протеасома и аутофагия. Trends Biochem Sci 42: 873-886. DOI: 10.1016 / j.tibs.2017.09.002
[98]	Yu H, Matouschek A (2017) Распознавание клиентских белков протеасомой. Анну Рев Биофиз 46: 149-173. DOI: 10.1146 / annurev-biophys-070816-033719
[99]	Варшавский А (1991) Обозначение сигнала целеуказания. Ячейка 64: 13-15. DOI: 10.1016 / 0092-8674 (91) -A
[100]	Равид Т., Хохштрассер М. (2008) Разнообразие сигналов деградации в системе убиквитин-протеасома. Nat Rev Mol Cell Biol 9: 679-689. DOI: 10.1038 / nrm2468
[101]	Томита Т., Матушек А. (2019) Выбор субстрата протеасомой через области инициации. Protein Sci 28: 1222-1232.
[102]	Jariel-Encontre I, Bossis G, Piechaczyk M (2008) Убиквитин-независимая деградация белков протеасомой. Biochim Biophys Acta — Rev Cancer 1786: 153-177. DOI: 10.1016 / j.bbcan.2008.05.004
[103]	Erales J, Coffino P (2014) Убиквитин-независимая протеасомная деградация. Biochim Biophys Acta-Mol Cell Res 1843: 216-221. DOI: 10.1016 / j.bbamcr.2013.05.008
[104]	Dohmen RJ, Willers I, Marques AJ (2007) Кусание руки, которая кормит: Rpn4-зависимая регуляция функции протеасом с обратной связью. Biochim Biophys Acta-Mol Cell Res 1773: 1599-1604. DOI: 10.1016 / j. bbamcr.2007.05.015
[105]	Ha SW, Ju D, Xie Y (2012) N-концевой домен Rpn4 служит переносным убиквитин-независимым дегроном и распознается специфическими субъединицами 19S RP. Biochem Biophys Res Commun 419: 226-231. DOI: 10.1016 / j.bbrc.2012.01.152
[106]	Лутц А.П., Шладебек С., Ренике С. и др.(2018) На активность протеасом влияет белок Ipa1 HECT_2 в почкующихся дрожжах. Генетика 209: 157-171. DOI: 10.1534 / genetics.118.300744
[107]	Scheffer J, Hasenjäger S, Taxis C (2019). Для деградации интегральных мембранных белков, модифицированных фоточувствительным модулем дегрона, требуется путь деградации, связанный с цитозольным эндоплазматическим ретикулумом. Mol Biol Cell 30: 2558-2570. DOI: 10.1091 / mbc.E18-12-0754
[108]	Хичкок А.Л., Креббер Х. , Фритце С. и др. (2001) Консервативный белковый комплекс npl4 опосредует протеасомозависимую активацию мембраносвязанного фактора транскрипции. Mol Biol Cell 12: 3226-3241. DOI: 10.1091 / mbc.12.10.3226
[109]	Хоппе Т., Матущевски К., Изнасилование М. и др.(2001) Активация мембраносвязанного фактора транскрипции за счет регулируемого убиквитин / протеасомозависимого процессинга. Ячейка 14: 148-151.
[110]	Leestemaker Y, Ovaa H (2017) Инструменты для исследования протеасомной системы убиквитина. Drug Discov Today Technol 26: 25-31. DOI: 10.1016 / j.ddtec.2017.11.006
[111]	Коноле Д., Мондал М., Маджмудар Дж. Д. и др.(2019) Последние разработки зондов на основе активности деубиквитинирующих ферментов, проницаемых для клеток. Front Chem 7: 876. DOI: 10.3389 / fchem.2019.00876
[112]	Hewings DS, Flygare JA, Bogyo M и др. (2017) Зонды на основе активности для оборудования конъюгации-деконъюгации убиквитина: новый химический состав, новые инструменты и новые идеи. FEBS J 284: 1555-1576. DOI: 10.1111 / febs.14039
[113]	Элла Х, Рейсс Й., Равид Т. (2019) Охота на дегронов протеасомы 26S. Биомолекулы 9: 230. doi: 10.3390 / biom30
[114]	Chalfie M, Tu Y, Euskirchen G, et al.(1994) Зеленый флуоресцентный белок как маркер экспрессии генов. Наука 263: 802-805. DOI: 10.1126 / science.8303295
[115]	Wang S, Hazelrigg T (1994) Влияние на локализацию мРНК bcd из пространственного распределения белка exu в оогенезе дрозофилы. Природа 369: 400-403. DOI: 10.1038 / 369400a0
[116]	Cronin SR, Hampton RY (1999) Измерение деградации белка с помощью зеленого флуоресцентного белка. Методы Enzymol 302: 58-73. DOI: 10.1016 / S0076-6879 (99) 02010-8
[117]	Кронин С.Р., Хури А., Ферри Д.К. и др.(2000) Для регуляции деградации HMG-CoA редуктазы требуется АТФаза P-типа Cod1p / Spf1p. J. Cell Biol. 148: 915-924. DOI: 10.1083 / jcb.148.5.915
[118]	Jiang X, Coffino P, Li X (2004) Разработка метода скрининга короткоживущих белков с использованием зеленого флуоресцентного белка. Genome Biol 5: R81.DOI: 10.1186 / GB-2004-5-10-r81
[119]	Hampton RY, Rine J (1994) Регулируемая деградация HMG-CoA редуктазы, интегрального мембранного белка эндоплазматического ретикулума, у дрожжей. J. Cell Biol. 125: 299-312. DOI: 10.1083 / jcb.125.2.299
[120]	Gierisch ME, Giovannucci TA, Dantuma NP (2020) Репортерные скрининги для системы убиквитин / протеасома. Front Chem 8: 64. doi: 10.3389 / fchem.2020.00064
[121]	Дантума Н.П., Линдстен К., Глас Р. и др. (2000) Короткоживущие зеленые флуоресцентные белки для количественной оценки убиквитин / протеасомозависимого протеолиза в живых клетках. Nat Biotechnol 18: 538-543. DOI: 10.1038 / 75406
[122]	ван Вейк С.Дж., Фульда С., Дикич И. и др.(2019) Визуализация убиквитинирования в клетках млекопитающих. EMBO Rep 20: e46520. DOI: 10.15252 / embr.201846520
[123]	Rajan S, Djambazian H, Dang HCP и др. (2011) Живой микрочип: платформа с высокой пропускной способностью для измерения динамики транскрипции в отдельных клетках. BMC Genomics 12: 115. DOI: 10.1186 / 1471-2164-12-115
[124]	Chou TF, Deshaies RJ (2011) Количественные анализы клеточной деградации белков для идентификации и классификации лекарств, которые нацелены на убиквитин-протеасомную систему. J Biol Chem 286: 16546-16554. DOI: 10.1074 / jbc.M110.215319
[125]	Хэ Л., Бинари Р., Хуанг Дж. И др.(2019) Исследование экспрессии генов in vivo с помощью улучшенного двухцветного флуоресцентного таймера транскрипции. Элиф 8: e46181. DOI: 10.7554 / eLife.46181
[126]	Mei L, Fan Y, Lv X и др. (2018) Долгосрочная запись in vivo циркадных ритмов в мозге свободно движущихся мышей. Proc Natl Acad Sci 115: 4276-4281.DOI: 10.1073 / pnas.1717735115
[127]	Андо Х., Хиросе М., Куросава Г. и др. (2017) Покадровая визуализация активности микроРНК показывает кинетику активации микроРНК в отдельных живых клетках. Sci Rep 7: 1-16. DOI: 10.1038 / s41598-016-0028-x
[128]	Шарифния П., Ким К.В., Ву З. и др.(2017) Четкие цис-элементы в 3′-UTR мРНК cebp-1 C. elegans опосредуют ее регуляцию в развитии нейронов. Dev Biol 429: 240-248. DOI: 10.1016 / j.ydbio.2017.06.022
[129]	Toneff MJ, Sreekumar A, Tinnirello A, et al. (2016) Двойной флуоресцентный датчик Z-cad обнаруживает динамические изменения между состояниями эпителиальных и мезенхимальных клеток. BMC Biol 14: 47. doi: 10.1186 / s12915-016-0269-y
[130]	Stacer AC, Wang H, Fenner J, et al. (2015) Репортеры визуализации активности протеасом идентифицируют клетки, инициирующие опухоли и метастазы. Mol Imaging 14: 414-428. DOI: 10.2310 / 7290.2015.00016
[131]	Лангенбах К.Дж., Эллиотт Дж. Т., Тона А. и др.(2006) Тонкие пленки коллагена типа 1 для клеток путем клеточного анализа морфологии и активности промотора тенасцина-С. BMC Biotechnol 6:14. Doi: 10.1186 / 1472-6750-6-14
[132]	Raser JM, O’Shea EK (2005) Шум в экспрессии генов: происхождение, последствия и контроль. Наука 309: 2010-2013. DOI: 10.1126 / science.1105891
[133]	Дэн В., Бейтс Дж. А., Вэй Х. и др. (2020) Настраиваемый свет и лекарственные препараты вызывают истощение целевых белков. Нац Коммуна 11: 304. doi: 10.1038 / s41467-019-14160-8
[134]	Gilon T, Chomsky O, Kulka RG (2000) Сигналы деградации, распознаваемые парой ферментов, конъюгированных с убиквитином Ubc6p-Ubc7p. Mol Cell Biol 20: 7214-7219. DOI: 10.1128 / MCB.20.19.7214-7219.2000
[135]	Bence NF, Sampat RM, Kopito RR (2001) Нарушение системы убиквитин-протеасома путем агрегации белков. Наука 292: 1552-1555. DOI: 10.1126 / science.292.5521.1552
[136]	Schipper-Krom S, Sanz AS, van Bodegraven EJ, et al.(2019) Визуализация активности протеасом и внутриклеточной локализации с использованием флуоресцентных белков и зондов на основе активности. Фронт Mol Biosci 6: 56. doi: 10.3389 / fmolb.2019.00056
[137]	Дайсон М.Р. (2016) Основы экспрессии в клетках млекопитающих. Успехи экспериментальной медицины и биологии Швейцария: Springer, 217-224.DOI: 10.1007 / 978-3-319-27216-0_14
[138]	Voss U, Larrieu A, Wells DM (2013) От медуз до биосенсоров: использование флуоресцентных белков в растениях. Int J Dev Biol 57: 525-533. DOI: 10.1387 / ijdb.130208dw
[139]	Колман-Лернер А., Гордон А., Серра Е. и др.(2005) Регулируемые межклеточные вариации в системе принятия решений о клеточной судьбе. Природа 437: 699-706. DOI: 10.1038 / nature03998
[140]	Гордон А., Колман-лернер А., Чин Т.Э. и др. (2007) Одноклеточная количественная оценка молекул и скоростей с использованием цитометрии на основе микроскопа с открытым исходным кодом. Нат Методы 4: 175-181.DOI: 10.1038 / nmeth2008
[141]	Гроссманн Г., Кребс М., Майзель А. и др. (2018) Зеленый свет для количественной визуализации живых клеток растений. J Cell Sci 131: jcs209270. DOI: 10.1242 / jcs.209270
[142]	Croce AC, Bottiroli G (2017) Автофлуоресцентная спектроскопия для мониторинга метаболизма в клетках и тканях животных. Гистохимия одиночных молекул Нью-Йорк: Humana Press, 15-43. DOI: 10.1007 / 978-1-4939-6788-9_2
[143]	Feuchtinger A, Walch A, Dobosz M (2016) Визуализация глубоких тканей: обзор с точки зрения доклинических исследований рака. Histochem Cell Biol 146: 781-806. DOI: 10.1007 / s00418-016-1495-7
[144]	Чжао В., Бонем М., МакУайт С. и др.(2014) Чувствительное обнаружение протеасомной активации с использованием синтетической генной цепи Deg-On млекопитающих. Nat Commun 5: 3612. doi: 10.1038 / ncomms4612
[145]	Адам V, Ниенхаус К., Буржуа Д. и др. (2009) Структурные основы увеличения выхода фотопреобразования в зеленом флуоресцентном протеиноподобном белке Dendra2. Биохимия 48: 4905-4915. DOI: 10.1021 / bi 3a
[146]	Adam V, Moeyaert B, David CC и др. (2011) Рациональный дизайн фотопреобразователей и бифотохромных флуоресцентных белков для современных приложений микроскопии. Chem Biol 18: 1241-1251. DOI: 10.1016 / j.chembiol.2011.08.007
[147]	Гурская Н.Г., Верхуша В.В., Щеглов А.С. и др.(2006) Разработка мономерного фотоактивируемого флуоресцентного белка от зеленого к красному, индуцированного синим светом. Nat Biotechnol 24: 461-465. DOI: 10.1038 / nbt1191
[148]	Хой Х., Шенер NC, Дэвидсон М. В. и др. (2010) Мономерный фотопреобразованный флуоресцентный белок для визуализации динамической локализации белка. J Mol Biol 401: 776-791. DOI: 10.1016 / j.jmb.2010.06.056
[149]	Hamer G, Matilainen O, Holmberg CI (2010) Фотоконвертируемый репортер убиквитин-протеасомной системы in vivo. Нат Методы 7: 473-478. DOI: 10.1038 / Nmeth.1460
[150]	Паттерсон Г. Х., Липпинкотт-Шварц Дж. (2002) Фотоактивируемый GFP для селективного фотомечения белков и клеток. Наука 297: 1873-1877. DOI: 10.1126 / science.1074952
[151]	Хейдари Д.К., Фокс А., Ричардс С.И. и др. (2017) Высокопроизводительный скрининговый анализ с использованием фотоконвертируемого белка для выявления ингибиторов транскрипции, трансляции или протеасомной деградации. SLAS Discov 22: 399-407.
[152]	Киучи Т. , Нагаи Т., Охаши К. и др.(2011) Измерения пространственно-временных изменений концентрации G-актина показывают его влияние на индуцированную стимулом сборку актина и удлинение ламеллиподиума. J. Cell Biol. 193: 365-380. DOI: 10.1083 / jcb.201101035
[153]	Дрокко Дж. А., Гримм О., Танк Д. В. и др. (2011) Измерение и возмущение продолжительности жизни морфогена: Влияние на форму градиента. Biophys J 101: 1807-1815. DOI: 10.1016 / j.bpj.2011.07.025
[154]	Роджерс К.В., Бласле А., Шир А.Ф. и др. (2015) Измерение стабильности белка в живых эмбрионах рыбок данио с использованием затухания флуоресценции после фотопреобразования (FDAP). JoVE 95: e52266.
[155]	Plachta N, Bollenbach T, Pease S и др.(2011) Oct4 кинетика предсказывает формирование паттерна клеточных клонов в ранних эмбрионах млекопитающих. Nat Cell Biol 13: 117-123. DOI: 10.1038 / ncb2154
[156]	Goldberg AL, Dice JF (1974) Внутриклеточная деградация белка в клетках млекопитающих и бактерий. Annu Rev Biochem 43: 835-869. DOI: 10.1146 / annurev.bi.43.070174.004155
[157]	Schimke RT, Doyle D (1970) Контроль уровней ферментов в тканях животных. Анну Рев Биохим 39: 929-976. DOI: 10.1146 / annurev.bi.39.070170.004433
[158]	МакШейн Э., Син К., Заубер Х. и др.(2016) Кинетический анализ стабильности белка выявляет возрастную деградацию. Ячейка 167: 803-815.e21. DOI: 10.1016 / j.cell.2016.09.015
[159]	Verzijlbergen KF, Menendez-Benito V, van Welsem T, et al. (2010) Индуцированный рекомбинацией обмен тегами для отслеживания старых и новых белков. Proc Natl Acad Sci 107: 64-68.DOI: 10.1073 / pnas.04107
[160]	Бухвальтер А. , Шульте Р., Цай Х. и др. (2019) Селективный клиренс белка внутренней ядерной мембраны эмерин посредством везикулярного транспорта во время стресса ER. Элиф 8: e49796. DOI: 10.7554 / eLife.49796
[161]	Тояма Б.Х., Дриго Р.А., Лев-Рам В. и др.(2019) Визуализация долгоживущих белков выявляет возрастной мозаицизм в ядрах постмитотических клеток. J. Cell Biol. 218: 433-444. DOI: 10.1083 / jcb.201809123
[162]	ван Девентер С., Менендес-Бенито В., ван Леувен Ф. и др. (2015) N-концевое ацетилирование и репликативный возраст влияют на локализацию протеасом и приспособленность клеток во время старения. J Cell Sci 128: 109-117. DOI: 10.1242 / jcs.157354
[163]	Хьюз А.Л., Хьюз С.Е., Хендерсон К.А. и др. (2016) Селективная сортировка и разрушение белков митохондриальной мембраны у старых дрожжей. Элиф 5: e13943. DOI: 10.7554 / eLife.13943
[164]	Тайер Н.Х., Леверих К.К., Фитцгиббон ​​М.П. и др.(2014) Идентификация долгоживущих белков, сохраняющихся в клетках, подвергающихся повторяющимся асимметричным делениям. Proc Natl Acad Sci 111: 14019-14026. DOI: 10.1073 / pnas.1416079111
[165]	Корен И., Тиммс Р.Т., Кула Т. и др. (2018) Эукариотический протеом формируется убиквитин-лигазами E3, нацеленными на C-концевые дегроны. Ячейка 173: 1622-1635.e14. DOI: 10.1016 / j.cell.2018.04.028
[166]	Wilmington SR, Matouschek A (2016) Индуцибельная система для быстрой деградации определенных клеточных белков с использованием протеасомных адаптеров. PLoS One 11: e0152679. DOI: 10.1371 / journal.pone.0152679
[167]	Mizuguchi H, Xu Z, Ishii-Watabe A, et al.(2000) IRES-зависимая экспрессия второго гена значительно ниже, чем кэп-зависимая экспрессия первого гена в бицистронном векторе. Мол тер 1: 376-382. DOI: 10.1006 / mthe.2000.0050
[168]	Wong ET, Ngoi SM, Lee CGL (2002) Улучшенная коэкспрессия множества генов в векторах, содержащих внутренние сайты входа в рибосомы (IRES) из генов человека. Gene Ther 9: 337-344. DOI: 10.1038 / sj.gt.3301667
[169]	Ликурси М., Кристиан С.Л., Понгноппарат Т. и др. (2011) Сравнение in vitro и in vivo сайтов проникновения вирусных и клеточных внутренних рибосом для экспрессии бицистронного вектора. Gene Ther 18: 631-636. DOI: 10.1038 / gt.2011.11
[170]	Koh EYC, Ho SCL, Mariati и др.(2013) Мутантная библиотека внутреннего сайта входа в рибосомы (IRES) для настройки уровня экспрессии нескольких генов в клетках млекопитающих. PLoS One 8: e82100. DOI: 10.1371 / journal.pone.0082100
[171]	Chappell SA, Edelman GM, Mauro VP (2000) 9-нуклеотидный сегмент клеточной мРНК может функционировать как внутренний сайт входа в рибосомы (IRES), и когда он присутствует в связанных множественных копиях, значительно усиливает активность IRES. Proc Natl Acad Sci 97: 1536-1541. DOI: 10.1073 / pnas.97.4.1536
[172]	Hennecke M (2001). Состав и расположение генов определяют силу управляемой IRES трансляции в бицистронных мРНК. Nucleic Acids Res 29: 3327-3334. DOI: 10.1093 / nar / 29.16.3327
[173]	Аль-Аллаф Ф.А., Абдулджалил З., Атар М. и др.(2019) Модификация межцистронной последовательности значительно усиливает IRES-зависимую экспрессию второго гена в бицистронном векторе: создание оптимизированной кассеты для генной терапии семейной гиперхолестеринемии. Некодирующая РНК Res 4: 1-14. DOI: 10.1016 / j.ncrna.2018.11.005
[174]	Ким Дж. Х., Ли С. Р., Ли Л. Х. и др.(2011) Высокая эффективность расщепления пептида 2A, полученного из тешовируса-1 свиньи, в линиях клеток человека, рыбок данио и мышей. PLoS One 6: 1-8.
[175]	Де Фелипе П. , Люк Г.А., Браун Д.Д. и др. (2010) Ингибирование 2A-опосредованного «расщепления» некоторых искусственных полипротеинов, несущих N-концевые сигнальные последовательности. Biotechnol J 5: 213-223.DOI: 10.1002 / biot.200 4
[176]	Lo CA, Kays I., Emran F, et al. (2015) Количественная оценка уровня белка в отдельных живых клетках. Cell Rep 13: 2634-2644. DOI: 10.1016 / j.celrep.2015.11.048
[177]	de Felipe P (2004) Пропуск проблемы совместного выражения: новая технология 2A «CHYSEL». Genet Vaccines Ther 2:13. DOI: 10.1186 / 1479-0556-2-13
[178]	Люк Г.А., Райан М.Д. (2018) Использование системы коэкспрессии белков 2А: мультицистронные векторы 2А, экспрессирующие интересующий ген (-ы) и репортерные белки. Reporter Gene Assays Нью-Йорк: Humana Press, 31-48. DOI: 10.1007 / 978-1-4939-7724-6_3
[179]	Крейденвейс А. , Хопкинс А. В., Mordmüller B (2013) 2A и система дегрон на основе ауксина способствуют контролю уровня белка в Plasmodium falciparum. PLoS One 8: 2-7. DOI: 10.1371 / journal.pone.0078661
[180]	Хепп С., Траут Дж., Хасенъегер С. и др. (2020) Оптогенетический инструмент для индуцированной стабилизации белка на основе домена LOV Phaeodactylum tricornutum aureochrome 1a. Дж Мол Биол .
[181]	Ю Х, Каго Дж., Йеллман С.М. и др. (2016) Убиквитин-подобные домены могут нацеливаться на протеасому, но для протеолиза требуется неупорядоченный участок. EMBO J 35: 1522-1536. DOI: 10.15252 / embj.201593147
[182]	Fernandes AC, Uytterhoeven V, Kuenen S, et al.(2014) Снижение деградации белка синаптических везикул в лизосомах сдерживает нейродегенерацию, индуцированную TBC1D24 / sky. J Cell Biol 207: 453-462. DOI: 10. 1083 / jcb.201406026
[183]	Саеки Ю., Кудо Т., Соне Т. и др. (2009) Лизин-63-связанная полиубиквитиновая цепь может служить сигналом нацеливания для протеасомы 26S. EMBO J 28: 359-371. DOI: 10.1038 / emboj.2008.305
[184]	Nager AR, Baker TA, Sauer RT (2011) Поэтапное разворачивание β-стволового белка протеазой AAA + ClpXP. J Mol Biol 413: 4-16. DOI: 10.1016 / j.jmb.2011.07.041
[185]	Yamaguchi N, Colak-Champollion T, Knaut H (2019) zGrad — это система дегрон на основе нанотел, которая инактивирует белки у рыбок данио. Элиф 8: e43125. DOI: 10.7554 / eLife.43125
[186]	Ботман Д., де Гроот Д.Х., Шмидт П. и др. (2019) Характеристика флуоресцентных белков у почкующихся дрожжей in vivo. Sci Rep 9: 2234. doi: 10.1038 / s41598-019-38913-z
[187]	Эль-Муриди С. , Лекруазей С., Тарди П. и др.(2017) Надежная инженерия генома CRISPR / Cas9 у Caenorhabditis elegans с использованием единственной эффективной sgRNA и легко узнаваемого фенотипа. G3: Гены, геномы, генетика 7: 1429-1437.
[188]	Барондо Д.П., Кассманн С.Дж., Тайнер Джа и др. (2006) Понимание посттрансляционной химии GFP: структуры разработанных вариантов, которые достигают фрагментации основной цепи, гидролиза и декарбоксилирования. J Am Chem Soc 128: 4685-4693. DOI: 10.1021 / ja056635l
[189]	Чудаков Д.М., Мац М.В., Лукьянов С.И. и др. (2010) Флуоресцентные белки и их применение в визуализации живых клеток и тканей. Physiol Rev 90: 1103-1163. DOI: 10.1152 / Physrev.00038.2009
[190]	Borst JW, Visser AJWG (2010) Визуализирующая микроскопия времени жизни флуоресценции в науках о жизни. Meas Sci Technol 21: 102002. DOI: 10.1088 / 0957-0233 / 21/10/102002
[191]	Burgstaller S, Bischof H, Gensch T и др. (2019) PH-Lemon, флуоресцентный белковый репортер pH для кислых компартментов. Датчики ACS 4: 883-891. DOI: 10.1021 / acssensors.8b01599
[192]	Fan Y, Ai HW (2016) Разработка редокс-чувствительных красных флуоресцентных белков для визуализации редокс-динамики в клеточных компартментах. Anal Bioanal Chem 408: 2901-2911. DOI: 10.1007 / s00216-015-9280-3
[193]	Сугиура К., Танака Х., Курису Г. и др. (2019) Многоцветные белки-сенсоры окислительно-восстановительного потенциала могут визуализировать окислительно-восстановительные изменения в различных отделах живой клетки. Biochim Biophys Acta-Gen Subj 1863: 1098-1107. DOI: 10.1016 / j.bbagen.2019.01.016
[194]	Germond A, Fujita H, Ichimura T и др. (2016) Дизайн и разработка генетически закодированных флуоресцентных датчиков для мониторинга внутриклеточных химических и физических параметров. Biophys Rev 8: 121-138. DOI: 10.1007 / s12551-016-0195-9
[195]	Li W, Houston KD, Houston JP (2017) Сдвиги во времени жизни флуоресценции EGFP во время бактериального фагоцитоза, измеренные с помощью фазочувствительной проточной цитометрии. Sci Rep 7: 1-11. DOI: 10.1038 / s41598-016-0028-x
[196]	Costantini LM, Snapp EL (2013) Флуоресцентные белки в клеточных органеллах: серьезные подводные камни и некоторые решения. ДНК Cell Biol 32: 622-627. DOI: 10.1089 / dna.2013.2172
[197]	Джайн Р.К., Джойс ПБМ, Молинете М. и др.(2001) Олигомеризация зеленого флуоресцентного белка в секреторном пути эндокринных клеток. Biochem J 360: 645-649. DOI: 10.1042 / bj3600645
[198]	Асикава Ю. , Ихара М., Мацуура Н. и др. (2011) Основанная на GFP система оценки рекомбинантной экспрессии через секреторный путь в клетках насекомых и ее применение к внеклеточным доменам GPCR класса C. Protein Sci 20: 1720-1734. DOI: 10.1002 / pro.707
[199]	Боевинк П., Мартин Б., Опарка К. и др. (1999) Транспорт экспрессируемого вирусом зеленого флуоресцентного белка по секреторному пути в листьях табака ингибируется холодовым шоком и брефельдином А. Planta 208: 392-400. DOI: 10.1007 / s004250050574
[200]	Кабернюк А.А., Морано Н.С., Верхуша В.В. и др.(2017) moxDendra2: инертный белок с возможностью фотопереключения окислительной среды. Chem Commun 53: 2106-2109. DOI: 10.1039 / C6CC09997A
[201]	Costantini LM, Subach OM, Jaureguiberry-bravo M, et al. (2013) Бесцистеиновый негликозилированный мономерный синий флуоресцентный белок, secBFP2, для исследований секреторного пути эукариот. Biochem Biophys Res Commun 430: 1114-1119. DOI: 10.1016 / j.bbrc.2012.12.028
[202]	Кабернюк А.А., Мор М.А., Верхуша В.В. и др. (2018) moxMaple3: светопереключаемый флуоресцентный белок для PALM и выделения белков в окислительной клеточной среде. Sci Rep 8: 1-10. DOI: 10.1038 / s41598-018-32955-5
[203]	Grotzke JE, Lu Q, Cresswell P (2013) Зависимые от дегликозилирования флуоресцентные белки предоставляют уникальные инструменты для исследования деградации, связанной с ER. Proc Natl Acad Sci 110: 3393-3398. DOI: 10.1073 / pnas.1300328110
[204]	Раджан Р.С., Иллинг М.Э., Бенс Н.Ф. и др. (2001) Специфичность внутриклеточной агрегации белков и образования телец включения. Proc Natl Acad Sci 98: 13060-13065. DOI: 10.1073 / pnas.181479798
[205]	Trojanowski JQ, Lee VM-Y (2000) «Смертельное влечение» белков: всеобъемлющий гипотетический механизм, лежащий в основе болезни Альцгеймера и других нейродегенеративных расстройств. No related posts. Добавить комментарий Отменить ответ Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены * Комментарий Имя * Email * Сайт Copyright © 2004-2019 Карта сайта