Алгебра 7 класс мерзляк онлайн: Читать Учебник Алгебра 7 класс Мерзляк Полонский Якир

ГДЗ Решебник Алгебра 7 класс Рабочая тетрадь «Вентана-Граф» Мерзляк.

Алгебра 7 классРабочая тетрадьМерзляк«Вентана-Граф»

Краткая характеристика тетради

Дополнительная литература, используемая в процессе обучения, призвана облегчить получение знаний и умений по предмету. Рабочая тетрадь по алгебре за 7 класс автор Мерзляк послужит хорошим пособием для закрепления и усвоения нового материала. Задание и дополнительные упражнения, которые входят в содержание тетради, носят развивающий характер. Пособие входит в учебный комплект одноимённых авторов и полностью соответствует всем нормативам ФГОС.

Реальная помощь решебника

Изучение алгебраической науки порой даётся школьнику очень тяжело и как следствие не понимание предмета и снижение успеваемости. «ГДЗ пр Алгебре 7 класс Рабочая тетрадь Мерзляк Вентана-граф» станет хорошим помощником ученику. Онлайн-решебник содержит правильные с подробными пояснениями ответы. Они имеются абсолютно ко всем номерам заданий учебного пособия. Используя решебник ученик сможет:

Проверить правильное выполнение домашнего задания.
Понять и разобрать особо сложный материал.
Подготовиться к проверкам на уроке.
Сэкономить время на поиск нужной информации.

Постоянное использование решебника в процессе обучения, даст отличные результаты в виде высокой успеваемости.

§ 1

12-123456789101112

§ 2

1233-14566-177-18-189101111-1121314

§ 3

11-123-134567891011-11112-16-18-1121313-11415

§ 4

12344-15

§ 5

1234567-1789101112

§ 6

12-123456789101112-11213141516

§ 7

1-11234567891010-11112-112

§ 8

123456789

§ 9

1233-14567-178910111213141516

§ 10

12345678-189101112

§ 11

1233-14-145678910111212-1131415

§ 12

123-13455-16781012-16-19111213

§ 13

1-112344-1567

§ 14

12-1233-1456-1678910

§ 15

12345678-1899-11010-111121313-1141516

§ 16

11-12345611-17-178910-16-1101112131414-11516-116171819

§ 17

12-12345678910111212-113-14-16-18-1131415161717-1

§ 18

123456-167-17891011

§ 19

1-11234567891011121313-14-16-16-27-1

§ 20

12-123455-167891011

§ 21

123456789101112

§ 22

1234567-17891010-1111213

§ 23

12345678910111213141516171819202122

§ 24

12345678910111213141516171819202121-1

§ 25

123456789101112131415161717-118192021

§ 26

12344-1567-178910111213

§ 27

11-12-12-2233-13-23-3

§ 28

1233-14-14-245-156789-19-291010-16-1

§ 29

12344-1567810-17-1910111213-11314-114

§ 1: 1

Предыдущее

Следующее

Решение

Предыдущее

Следующее

закрыть

ГДЗ и решебники

Алгебра 7 класс.

Тесты и Тренажеры

Тесты и тренажеры по алгебре

Алгебра 7: ИТОГОВЫЙ ТЕСТ (Алимов Ш.А) — 30 вопросов …

Алгебра 7: ИТОГОВЫЙ ТЕСТ (Макарычев Ю.Н.) — 20 вопросов …

Алгебра 7 класс. Выражения — 10 вопросов …

Алгебра 7. Преобразование выражений — 10 вопросов …

Алгебра 7. Координаты и графики — 18 вопросов …

Алгебра 7. Функции и графики — 16 вопросов …

Алгебра 7. Решение линейных уравнений — 10 вопросов …

Алгебра 7. Статистические характеристики — 10 вопросов …

Алгебра 7. Линейная функция и её график — 10 вопросов …

Алгебра 7. Линейная функция — 16 вопросов …

Алгебра 7. Прямая пропорциональность — 10 вопросов …

Алгебра 7. Тест за 1-й триместр — 16 вопросов …

Алгебра 7. Степень и её свойства — 10 вопросов …

Алгебра 7 класс. Одночлены — 9 вопросов …

Сложение и вычитание многочленов — 12 вопросов …

Алгебра 7. Произведение одночлена и многочлена — 12 вопросов …

Алгебра 7. Произведение многочленов — 14 вопросов …

Алгебра 7. Тест за 2-й триместр — 15 вопросов …

Квадрат суммы и квадрат разности — 10 вопросов …

Разложение на множители. Разность квадратов — 14 вопросов …

Алгебра 7. Сумма и разность кубов — 14 вопросов …

Контрольные работы по алгебре с ОТВЕТАМИ

Входная контрольная в 2-х вариантах с Ответами (Журавлев С.Г.)
Входная контрольная в 2-х вариантах с Ответами (Мерзляк А.Г.)
Алгебра. 7 класс Контрольные работы Мерзляк (ДМ — Мерзляк и др.) — 8 работ.
Алгебра. 7 класс Контрольные Мерзляк (Углубленное изучение, КиСР) — 9 работ.
Алгебра. 7 класс Контрольные Макарычев (КИМ — Мартышова) — 10 работ.
Контрольные работы по алгебре 7 класс Макарычев (ДМ — Звавич) — 11 контрольных.
Контрольные работы по алгебре в 7 классе Макарычев (КиСР — Глазков) — 10 работ.
Контрольные работы по алгебре 7 класс Мордкович (КР — Александрова) — 8 работ.
Годовая контрольная работа по алгебре за 7 класс (КиСР — Ершова)

ВПР 2020 Математика 7 класс (8 проверочных работ)

Готовые домашние задания

Решебник: ГДЗ Алгебра 7 класс. Учебник Мордкович, ч.2 (2019)

Электронные версии учебников и конспекты

Конспекты по математике 5-6 классы и алгебре 7-9 классы

Онлайн-учебник: Алгебра 7 (углубленное изучение). Мерзляк, Поляков (2019)

Онлайн-учебник: Алгебра. 7 класс. В 2 частях/Мордкович М.: Мнемозина (2019).

Онлайн-учебник: Алгебра. 7 кл. / Макарычев и др. М.: Просвещение (2018).

Colorful Packages: Инкапсуляция флуоресцентных белков в сложных коацерватных мицеллах

1. Miyawaki A., Niino Y. Молекулярные шпионы для биоимиджинга — зонды на основе флуоресцентных белков. Мол. Клетка. 2015; 58: 632–643. doi: 10.1016/j.molcel.2015.03.002. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

2. Enterina J.R., Wu L., Campbell R.E. Новые технологии флуоресцентных белков. Курс. мнение хим. биол. 2015;27:10–17. doi: 10.1016/j.cbpa.2015.05.001. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

3. Циммер М. Зеленый флуоресцентный белок (GFP): применение, структура и связанное с ним фотофизическое поведение. хим. 2002; 102:759–781. doi: 10.1021/cr010142r. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

4. Цзянь Р.Ю. Зеленый флуоресцентный белок. Анну. Преподобный Биохим. 1998; 67: 509–544. doi: 10.1146/annurev.biochem.67.1.509. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

5. Шимомура О., Джонсон Ф.Х., Сайга Ю. Экстракция, очистка и свойства аэкворина, биолюминесцентного белка из светящегося гидромедузы, Акварея . Дж. Селл. Комп. Физиол. 1962; 59: 223–239. doi: 10.1002/jcp.1030590302. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

6. Morise H., Shimomura O., Johnson F. H., Winant J. Межмолекулярный перенос энергии в биолюминесцентной системе Aequorea . Биохимия. 1974; 13: 2656–2662. doi: 10.1021/bi00709a028. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

7. Prasher D.C., Eckenrode V.K., Ward W.W., Prendergast F.G., Cormier M.J. Первичная структура Aequorea victoria зеленый флуоресцентный белок. Ген. 1992; 111: 229–233. doi: 10.1016/0378-1119(92)90691-H. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

8. Мац М.В., Фрадков А.Ф., Лабас Ю.А., Савицкий А.П., Зарайский А.Г., Маркелов М.Л., Лукьянов С.А. Флуоресцентные белки небиолюминесцентных видов Anthozoa . Нац. Биотехнолог. 1999; 17: 969–973. дои: 10.1038/13657. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

9. Karasawa S., Araki T., Nagai T., Mizuno H., Miyawaki A. Сине-излучающие и оранжево-излучающие флуоресцентные белки как донорно-акцепторная пара для флуоресценции. резонансный перенос энергии. Биохим. Дж. 2004; 381:307–312. doi: 10.1042/BJ20040321. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

10.

Мерзляк Э.М., Годхарт Ю., Щербо Д., Булина М.Е., Щеглов А.С., Фрадков А.Ф., Гайнцева А., Лукьянов К.А., Лукьянов С., Гаделла Т.В.Дж. и др. Яркий мономерный красный флуоресцентный белок с увеличенным временем жизни флуоресценции. Нац. Методы. 2007; 4: 555–557. doi: 10.1038/nmeth2062. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

11. Щербо Д., Мерфи К.С., Ермакова Г.В., Соловьева Е.А., Чепурных Т.В., Щеглов А.С., Верхуша В.В., Плетнев В.З., Хейзелвуд К.Л., Рош П.М., и др. Дальнекрасные флуоресцентные метки для визуализации белков в живых тканях. Биохим. Дж. 2009 г.;418:567–574. doi: 10.1042/BJ20081949. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

12. Cranfill P.J., Sell B.R., Baird M.A., Allen J.R., Lavagnino Z., de Gruiter H.M., Kremers G.J., Davidson M.W., Ustione A., Piston Д.В. Количественная оценка флуоресцентных белков. Нац. Методы. 2016;13:557–562. doi: 10.1038/nmeth.3891. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

13. Щербо Д., Мерзляк Е.М., Чепурных Т. В., Фрадков А.Ф., Ермакова Г.В., Соловьева Е.А., Лукьянов К.А., Богданова Е.А., Зарайский А.Г., Лукьянов С. , и другие. Яркий дальнекрасный флуоресцентный белок для визуализации всего тела. Нац. Методы. 2007; 4: 741–746. doi: 10.1038/nmeth2083. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

14. Чудаков Д.М., Мац М.В., Лукьянов С., Лукьянов К.А. Флуоресцентные белки и их применение в визуализации живых клеток и тканей. Физиол. 2010; 90:1103–1163. doi: 10.1152/physrev.00038.2009. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

15. Rhee J.K., Hovlid M., Fiedler J.D., Brown S.D., Manzenrieder F., Kitagishi H., Nycholat C., Paulson J.C., Finn M.G. Красочные вирусоподобные частицы: упаковка флуоресцентного белка капсидом Qβ. Биомакромолекулы. 2011;12:3977–3981. дои: 10.1021/bm200983к. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

16. Seebeck F.P., Woycechowsky KJ, Zhuang W., Rabe J.P., Hilvert D. Простая система маркировки для инкапсуляции белка. Варенье. хим. соц. 2006; 128:4516–4517. doi: 10.1021/ja058363s. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

17. Minten I.J., Hendriks L.J., Nolte R.J., Cornelissen J.J. Контролируемая инкапсуляция нескольких белков в вирусные капсиды. Варенье. хим. соц. 2009; 131:17771–17773. doi: 10.1021/ja907843s. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

18. Ноллес А., Вестфаль А.Х., де Хооп Дж.А., Фоккинк Р.Г., Клейн Дж.М., ван Беркель В.Дж.Х., Борст Дж.В. Инкапсуляция GFP в сложные коацерватные мицеллы. Биомакромолекулы. 2015;16:1542–1549. doi: 10.1021/acs.biomac.5b00092. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

19. Nolles A., van Dongen N.J.E., Westphal A.H., Visser A.J.W.G., Kleijn J.M., van Berkel WJH, Borst J.W. Инкапсуляция в сложные мицеллы коацерватного ядра способствует димеризации EGFP. физ. хим. хим. физ. 2017;19: 11380–11389. doi: 10.1039/C7CP00755H. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

20. Zacharias D.A., Violin J.D., Newton A.C., Tsien R.Y. Разделение модифицированных липидами мономерных GFP на мембранные микродомены живых клеток. Наука. 2002; 296:913–916. doi: 10.1126/science.1068539. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

21. Sniegowski J.A., Phail M.E., Wachter R.M. Эффективность созревания, чувствительность к трипсину и оптические свойства вариантов Arg96, Glu222 и Gly67 зеленого флуоресцентного белка. Биохим. Биофиз. Рез. коммун. 2005; 332: 657–663. doi: 10.1016/j.bbrc.2005.04.166. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

22. Кремерс Г.Дж., Гоэдхарт Дж., ван ден Хеувел Д.Дж., Герритсен Х.С., Гаделла Т.В.Дж. Усовершенствованные зеленые и синие флуоресцентные белки для экспрессии в клетках бактерий и млекопитающих. Биохимия. 2007;46:3775–3783. doi: 10.1021/bi0622874. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

23. Goedhart J., von Stetten D., Noirclerc-Savoye M., Lelimousin M., Joosen L., Hink M.A., van Weeren L., Gadella T.W.J., Royant A. , Направленная структурой эволюция голубых флуоресцентных белков с квантовым выходом 93% нац. коммун. 2012;3:751. doi: 10.1038/ncomms1738. [Статья PMC бесплатно] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Голубые и желтые суперфлуоресцентные белки с улучшенной яркостью, сворачиванием белков и радиусом Форстера FRET. Биохимия. 2006; 45: 6570–6580. doi: 10.1021/bi0516273. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

25. Сакауэ-Савано А., Курокава Х., Моримура Т., Ханю А., Хама Х., Осава Х., Кашиваги С., Фуками К., Мията Т. ., Миёси Х. и др. Визуализация пространственно-временной динамики развития многоклеточного клеточного цикла. Клетка. 2008; 132: 487–49.8. doi: 10.1016/j.cell.2007.12.033. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

26. Shaner N.C., Campbell R.E., Steinbach P.A., Giepmans B.N., Palmer A.E., Tsien R.Y. Улучшенные мономерные красные, оранжевые и желтые флуоресцентные белки, полученные из Discosoma sp. красный флуоресцентный белок. Нац. Биотехнолог. 2004; 22:1567–1572. doi: 10.1038/nbt1037. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

27. Shu X., Shaner N.C., Yarbrough C.A., Tsien R.Y., Remington S.J. Новые хромофоры и скрытые заряды контролируют цвет mFruits. Биохимия. 2006;45:9639–9647. doi: 10.1021/bi060773l. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

28. Albertazzi L. , Arosio D., Marchetti L., Ricci F., Beltram F. Количественный анализ FRET с парой флуоресцентных белков EGFP-mCherry. Фотохим. Фотобиол. 2009; 85: 287–297. doi: 10.1111/j.1751-1097.2008.00435.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

29. Арпино Дж.А., Ризкалла П.Дж., Джонс Д.Д. Кристаллическая структура усиленного зеленого флуоресцентного белка с разрешением 1,35 A выявляет альтернативные конформации Glu222. ПЛОС ОДИН. 2012;7:e47132. doi: 10.1371/journal.pone.0047132. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

30. Ноллес А. Инкапсуляция mTurquoise2 и mTurquoise2-His. Вагенингенский университет и исследования; Wageningen, The Netherlands: 2017. [Google Scholar]

31. Lindhoud S., Norde W., Cohen Stuart M.A. Обратимость и релаксационное поведение мицеллообразования полиэлектролитного комплекса. Дж. Физ. хим. Б. 2009; 113:5431–5439. doi: 10.1021/jp809489f. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

32. Rostkowski M., Olsson M.H.M., Søndergaard C. R., Jensen J.H. Графический анализ pH-зависимых свойств белков, предсказанных с помощью PROPKA. Структура БМК. биол. 2011;11:6. дои: 10.1186/1472-6807-11-6. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

33. Олссон М.Х., Сондергаард К.Р., Ростковски М., Дженсен Дж.Х. PROPKA3: Последовательная обработка внутренних и поверхностных остатков в эмпирических прогнозах p K a. Дж. Хим. Теория вычисл. 2011;7:525–537. doi: 10.1021/ct100578z. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

34. Berman H.M., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T.N., Weissig H., Shindyalov I.N., Bourne P.E. Банк данных по белкам. Нуклеиновые Кислоты Res. 2000; 28: 235–242. doi: 10.1093/нар/28.1.235. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

35. Хауптс У., Майти С., Швилле П., Уэбб В.В. Динамика колебаний флуоресценции зеленого флуоресцентного белка, наблюдаемая с помощью корреляционной спектроскопии флуоресценции. проц. Натл. акад. науч. США. 1998; 95:13573–13578. doi: 10.1073/pnas.95.23.13573. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

36. Han L., Zhao Y., Zhang X., Peng J., Xu P., Huan S., Zhang M. Теги RFP для маркировки белков секреторного пути. Биохим. Биофиз. Рез. коммун. 2014; 447: 508–512. doi: 10.1016/j.bbrc.2014.04.013. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

37. Nolles A. CD Спектры флуоресцентных белков при pH 9,0 или 10,0 и при pH 7,0. Вагенингенский университет и исследования; Wageningen, The Netherlands: 2017. [Google Scholar]

38. Visser N.V., Hink M.A., Borst J.W., van der Krogt G.N.M., Visser A.J.W.G. Спектроскопия кругового дихроизма флуоресцентных белков. ФЭБС лат. 2002; 521:31–35. doi: 10.1016/S0014-5793(02)02808-9. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

39. Брамс С., Брамс Дж. Определение вторичной структуры белка в растворе методом вакуумного ультрафиолетового кругового дихроизма. Дж. Мол. биол. 1980;138:149–178. doi: 10.1016/0022-2836(80)90282-X. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

40. Вуди Р. В. Круговой дихроизм. Методы Энзимол. 1995; 246:34–71. [PubMed] [Google Scholar]

41. Воец И.К., де Кейзер А., Коэн Стюарт М.А. Сложные коацерватные мицеллы. Доп. Коллоидный интерфейс Sci. 2009; 147–148: 300–318. doi: 10.1016/j.cis.2008.09.012. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

42. Blocher W.C., Perry S.L. Комплексные материалы на основе коацерватов для биомедицины. ПРОВОДА Наномед. Нанобиотехнология. 2016 г.: 10.1002/wnan.1442. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

43. Кайитмазер А.Б., Сейрек Э., Дубин П.Л., Стаггемейер Б.А. Влияние жесткости цепи на взаимодействие полиэлектролитов с противоположно заряженными мицеллами и белками. Дж. Физ. хим. Б. 2003; 107:8158–8165. doi: 10.1021/jp034065a. [CrossRef] [Google Scholar]

44. Cooper C.L., Goulding A., Kayitmazer A.B., Ulrich S., Stoll S., Turksen S., Yusa S., Kumar A., Dubin P.L. Влияние жесткости цепи полиэлектролита, подвижности заряда и последовательности заряда на связывание с белками и мицеллами. Биомакромолекулы. 2006; 7: 1025–1035. дои: 10.1021/bm050592ж. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

45. Du X., Dubin P.L., Hoagland D.A., Sun L. Белково-селективная коацервация с гиалуроновой кислотой. Биомакромолекулы. 2014; 15:726–734. doi: 10.1021/bm500041a. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

46. Де Вос В. М., Леермакерс Ф. А., де Кейзер А., Коэн Стюарт М. А., Кляйн Дж. М. Полевой теоретический анализ движущих сил поглощения белков полиэлектролитными щетками с одинаковым зарядом: Эффекты регуляции заряда и пятнистости. Ленгмюр. 2010;26:249–259. doi: 10.1021/la902079u. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

47. Дэй Р. Н., Дэвидсон М. В. Палитра флуоресцентных белков: инструменты для визуализации клеток. хим. соц. 2009; 38: 2887–2921. doi: 10.1039/b901966a. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

48. Micsonai A., Wien F., Kernya L., Lee Y.H., Goto Y., Refregiers M., Kardos J. Точное предсказание вторичной структуры и Распознавание кратности для спектроскопии кругового дихроизма. проц. Натл. акад. науч. США. 2015;112:E3095–E3103. doi: 10.1073/pnas.1500851112. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

49. Долински Т.Дж., Чодровски П., Ли Х., Нильсен Дж.Э., Дженсен Дж.Х., Клебе Г., Бейкер Н.А. биомолекулярные структуры для молекулярного моделирования. Нуклеиновые Кислоты Res. 2007; 35:W522–W525. doi: 10.1093/nar/gkm276. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

50. Baker N.A., Sept D., Joseph S., Holst M.J., McCammon J.A. Электростатика наносистем: приложение к микротрубочкам и рибосомам. проц. Натл. акад. науч. США. 2001;98:10037–10041. doi: 10.1073/pnas.181342398. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

51. Schrödinger, LLC . Система молекулярной графики MacPyMOL, версия 1.4. Шредингер, ООО; Нью-Йорк, штат Нью-Йорк, США: 2016. [Google Scholar]

52. Chong S., Mersha F.B., Comb D.G., Scott M.E., Landry D., Vence L.M., Perler F.B., Benner J., Kucera R.B., Hirvonen C.A., и другие. Одноколоночная очистка свободных рекомбинантных белков с использованием саморасщепляющейся аффинной метки, полученной из элемента сплайсинга белка. Ген. 1997;192:271–281. doi: 10.1016/S0378-1119(97)00105-4. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

53. Evans T.C., Jr., Xu M.Q. Лигирование белков, опосредованное интеином: использование мастеров побега природы. Биополимеры. 1999; 51: 333–342. doi: 10.1002/(SICI)1097-0282(1999)51:5<333::AID-BIP3>3.0.CO;2-#. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

54. Сюй М.К., Паулюс Х., Чонг С. Слияния с саморасщепляющимися интеинами для очистки белков. Методы Энзимол. 2000;326:376–418. [PubMed] [Академия Google]

55. Biasini M., Bienert S., Waterhouse A., Arnold K., Studer G., Schmidt T., Kiefer F., Gallo Cassarino T., Bertoni M., Bordoli L., et al. SWISS-MODEL: Моделирование третичной и четвертичной структуры белка с использованием эволюционной информации. Нуклеиновые Кислоты Res. 2014;42:W252–W258. doi: 10.1093/nar/gku340. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

56. Арнольд К., Бордоли Л., Копп Дж., Шведе Т. Рабочее пространство SWISS-MODEL: веб-среда для моделирования гомологии структуры белка . Биоинформатика. 2006;22:195–201. doi: 10.1093/биоинформатика/bti770. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

57. Кифер Ф., Арнольд К., Кюнцли М., Бордоли Л., Шведе Т. Репозиторий SWISS-MODEL и связанные ресурсы. Нуклеиновые Кислоты Res. 2009; 37:D387–D392. doi: 10.1093/nar/gkn750. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

58. Guex N., Peitsch M.C., Schwede T. Автоматическое сравнительное моделирование структуры белков с помощью SWISS-MODEL и Swiss-PdbViewer: историческая перспектива. Электрофорез. 2009 г.;30:С162–С173. doi: 10.1002/elps.200

0. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

59. Субач О.М., Малашкевич В.Н., Зенчек В.Д., Морозова К.С., Пяткевич К.Д., Алмо С.С., Верхуша В.В. Структурная характеристика ацилиминсодержащих синих и красных хромофоров во флуоресцентных белках mTagBFP и TagRFP. хим. биол. 2010;17:333–341. doi: 10.1016/j.chembiol.2010.03.005. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Кристаллическая структура и фотодинамическое поведение синего варианта Y66H/Y145F зеленого флуоресцентного белка. Биохимия. 1997;36:9759–9765. doi: 10.1021/bi970563w. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

61. Рекас А., Алаттиа Дж. Р., Нагаи Т., Мияваки А., Икура М. Кристаллическая структура венеры, желтого флуоресцентного белка с улучшенным созреванием и пониженной чувствительностью к окружающей среде. Дж. Биол. хим. 2002; 277:50573–50578. doi: 10.1074/jbc.M209524200. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

62. Kikuchi A., Fukumura E., Karasawa S., Mizuno H., Miyawaki A., Shiro Y. Структурная характеристика тиазолинсодержащего хромофора в оранжевом флуоресцентном белке , мономерный Кусабира Апельсин. Биохимия. 2008;47:11573–11580. doi: 10.1021/bi800727v. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

63. Коппель Д.Е. Анализ полидисперсности макромолекул методом корреляционной спектроскопии интенсивностей. Метод кумулянтов. Дж. Хим. физ. 1972; 57: 4814–4820. дои: 10.1063/1.1678153. [CrossRef] [Google Scholar]

64. Берн Б.Дж., Пекора Р. Динамическое рассеяние света с применением в химии, биологии и физике. Курьер Довер; Нью-Йорк, штат Нью-Йорк, США: 1976. [Google Scholar]

65. Provencher S.W. Contin — универсальная программа регуляризации с ограничениями для обращения зашумленных линейных алгебраических и интегральных уравнений. вычисл. физ. коммун. 1982;27:229–242. doi: 10.1016/0010-4655(82)90174-6. [CrossRef] [Google Scholar]

66. Provencher S.W. Метод ограниченной регуляризации для инвертирования данных, представленных линейными алгебраическими или интегральными уравнениями. вычисл. физ. коммун. 1982; 27: 213–227. doi: 10.1016/0010-4655(82)90173-4. [CrossRef] [Google Scholar]

67. Скакун В.В., Хинк М.А., Дигрис А.В., Энгель Р., Новиков Э.Г., Апанасович В.В., Виссер А.Дж.В.Г. Глобальный анализ данных о флуктуациях флуоресценции. Евро. Биофиз. Дж. 2005; 34: 323–334. дои: 10.1007/s00249-004-0453-9. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

68. Скакун В.В., Энгель Р., Дигрис А.В., Борст Дж.В., Виссер А.Дж.В.Г. Глобальный анализ автокорреляционных функций и распределений счета фотонов. Передний. Бионауч. Элитный Эд. 2011;3:489–505. дои: 10.2741/e264. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

69. Велапольди Р.А., Тоннесен Х.Х. Скорректированные эмиссионные спектры и квантовые выходы для ряда флуоресцентных соединений в видимой области спектра. Дж. Флуоресц. 2004; 14: 465–472. doi: 10.1023/B:JOFL.0000031828.96368.с1. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

70. Huang X.Q., Miller W. Эффективный по времени алгоритм локального сходства в линейном пространстве. Доп. заявл. Мат. 1991; 12: 337–357. doi: 10.1016/0196-8858(91)

-D. [CrossRef] [Google Scholar]

71. Robert X., Gouet P. Расшифровка ключевых особенностей белковых структур с помощью нового сервера ENDscript. Нуклеиновые Кислоты Res. 2014;42:W320–W324. doi: 10.1093/nar/gku316.